Информация о структуре белка закодирована в ДНК. Дезоксирибонуклеиновая кислота имеет очень сложную структуру, которую не до конца удалось раcшифровать ученым в наши дни. Именно это вещество отвечает за синтез белка, наследственность и прочее.
Основные источники информации о первичной структуре белка
- Ключ и замок
- Где и в каком виде хранится информация о структуре белка...
- Другие вопросы:
- Чему соответствует «основа белка»?
Биосинтез белка и генетический код: транскрипция и трансляция белка
В какой молекуле хранится информация о первичной структуре белка? Как называется участок хромосомы, хранящий информацию об одном белке? Где расположены хромосомы?
Во-первых, она зависит от доступности экспериментально определенных структур белков.
Если таких структур недостаточно, то оценка качества может быть неполной или неточной. Во-вторых, оценка качества может быть влияна различными факторами, такими как размер белка, наличие гибких областей и наличие посттрансляционных модификаций. Эти факторы могут вносить дополнительные сложности в оценку качества предсказания структуры белков.
В целом, оценка качества предсказания структуры белков является важным инструментом в биоинформатике. Она позволяет определить, насколько точно предсказанная структура соответствует реальной структуре белка и помогает улучшить методы предсказания структуры белков. Применение предсказания структуры белков Предсказание структуры белков имеет широкий спектр применений в биоинформатике и молекулярной биологии.
Вот некоторые из них: Понимание функции белков Структура белка тесно связана с его функцией. Предсказание структуры белка позволяет узнать, какие регионы белка могут быть вовлечены в связывание с другими молекулами, какие активные сайты могут быть ответственны за каталитическую активность, и какие домены могут выполнять различные функции. Это помогает исследователям понять, как работает белок и как он взаимодействует с другими молекулами в клетке.
Дизайн лекарственных препаратов Предсказание структуры белков играет важную роль в разработке новых лекарственных препаратов. Знание структуры целевого белка позволяет исследователям разработать молекулы-ингибиторы, которые могут связываться с активными сайтами белка и блокировать его функцию. Это может быть полезно при лечении различных заболеваний, таких как рак, инфекции и неврологические расстройства.
Инженерия белков Предсказание структуры белков также может быть использовано для инженерии новых белков с желаемыми свойствами. Исследователи могут изменять аминокислотную последовательность белка, чтобы изменить его структуру и функцию. Предсказание структуры белка помогает оценить, какие изменения в последовательности могут привести к желаемым изменениям в структуре и функции белка.
Эволюционные исследования Предсказание структуры белков также может быть использовано для изучения эволюции белков. Сравнение структур белков разных организмов позволяет исследователям определить, какие структурные элементы белка сохраняются в течение эволюции и какие изменения в структуре могут быть связаны с адаптацией к различным условиям среды. В целом, предсказание структуры белков имеет множество применений и играет важную роль в понимании биологических процессов, разработке лекарственных препаратов и инженерии белков.
Текущие вызовы и направления исследований Разработка более точных методов предсказания структуры белков Одним из основных вызовов в области предсказания структуры белков является разработка более точных методов. Существующие методы имеют свои ограничения и не всегда могут предсказать структуру белка с высокой точностью. Исследователи работают над улучшением алгоритмов и разработкой новых подходов, которые позволят достичь более точных результатов.
Интеграция экспериментальных данных Другой вызов заключается в интеграции экспериментальных данных в предсказание структуры белков. Экспериментальные методы, такие как рентгеноструктурный анализ и ядерное магнитное резонансное исследование, могут предоставить ценную информацию о структуре белка. Однако, эти методы дороги и трудоемки, и не всегда возможно получить экспериментальные данные для всех белков.
Исследователи работают над разработкой методов, которые позволят интегрировать экспериментальные данные в предсказание структуры белков, чтобы улучшить точность предсказаний. Предсказание динамической структуры белков Структура белка не является статичной, она может изменяться во времени. Предсказание динамической структуры белков является сложной задачей, но имеет большое значение для понимания их функции и взаимодействия с другими молекулами.
Исследователи работают над разработкой методов, которые позволят предсказывать динамическую структуру белков с высокой точностью.
В итоге им удалось создать два метода разработки белков с новыми функциями. Искусственный интеллект определил форму практически каждого белка, известного науке. Эксперты говорят, что прорыв поможет решить основные глобальные проблемы, такие как разработка вакцин против малярии и борьба с пластиковым загрязнением. Белки являются строительными блоками жизни, и их форма тесно связана с их функциями. Возможность предсказать структуру белка дает ученым лучшее понимание того, что он делает и как он работает. Мы надеемся, что эта расширенная база данных поможет огромному количеству ученых в их важной работе и откроет совершенно новые возможности для научных открытий.
Впервые в живых организмах мы сталкиваемся с реакциями матричного синтеза. Для неживой природы такие процессы не характерны.
Такие реакции происходят очень быстро и точно. Рассмотрим их на примере сборки белковой молекулы. Биосинтез белка происходит на рибосомах, пребывающих в большей степени в цитоплазме. Значит, с целью передачи генетической информации с ДНК к зоне формирования белка требуется проводник. В качестве его выступает иРНК. Биосинтез белка включает в себя два последовательных этапа. Остановимся подробнее на каждой из этих стадий - транскрипции и трансляции белка. Непосредственно образованию белка предшествует матричный синтез иРНК, который именуется транскрипция. Подробно описан данный принцип в 5 уроке "Химический состав клетки".
Процесс транскрипции белка совершается никак не на целой молекуле ДНК, а только на небольшой ее зоне. Активная роль здесь отводится ферменту РНК-полимераза, которая способствует формированию РНК и распознает «знаки препинания». Транскрипция РНК, нужной с целью формирования белка, происходит в несколько последовательных этапов. Сначала при содействии ферментов разрываются водородные связи в азотистых основаниях цепочки ДНК. В результате этого нити ДНК разъединяются. При биосинтезе белка транскрипция способна совершаться синхронно на некоторых генах одной хромосомы, а также на генах, размещенных на разных хромосомах. В следствие обмена генетической информацией формируется иРНК с последовательностью нуклеотидов, являющихся верной копией матрицы ДНК. Синтезированная в ядре иРНК отделяется от своей матрицы и через поры ядерной оболочки поступает в цитоплазму, где прикрепляется к малой субъединице рибосом. Начало и конец синтеза всех типов РНК строго зафиксирован специальными триплетами, выполняющими функцию «знаков препинания».
Вторым этапом синтеза белка считается трансляция. Проистекают данные реакции в рибосомах, куда доставляется информация о структуре белка на иРНК. Процесс трансляции заключается в переносе и реализации генетической информации в виде синтеза белка. Зрелые молекулы иРНК, попав в цитоплазму, присоединяются к рибосомам и затем постепенно протягиваются через ее тело. В каждый момент биосинтеза белка в клетке внутри рибосомы находится незначительный участок иРНК.
Где и в каком виде хранится информация о структуре белка?
Наследственная информация о строении белков хранится в молекулах ДНК, кото-рые входят в состав хромосом ядра. Банки данных о белках. UniProt – последовательности и аннотации RefSeq – последовательности и аннотации PDB – пространственные структуры PubMed – публикации – еще много чего. Именно в молекуле ДНК хранится информация о первичной структуре молекулы белка. Информация о структуре белка закодирована в ДНК. Дезоксирибонуклеиновая кислота имеет очень сложную структуру, которую не до конца удалось раcшифровать ученым в наши дни. старения у животных. Информация о структуре белка закодирована в ДНК. Дезоксирибонуклеиновая кислота имеет очень сложную структуру, которую не до конца удалось раcшифровать ученым в наши дни. Именно это вещество отвечает за синтез белка, наследственность и прочее.
Генетическая информация
- Информация о структуре белков хранится в
- Основные источники данных
- Урок: «Биосинтез белка»
- Где и в каком виде хранится информация о структуре белка? - Биология
- Молекулы ДНК
- Роль ДНК в хранении информации
Информация о структуре белков хранится в
Новости Новости. Однако, из трехмерной структуры можно получить информацию о первичной структуре белка путем извлечения последовательности аминокислот из координат атомов. Главная» Новости» Где хранится информация о структуре белка. 2. Как называется участок хромосомы, хранящий информацию об одном белке? Найди верный ответ на вопрос«1. В какой молекуле хранится информация о первичной структуре белка? 3. Где хранится информация о структуре белка. Первичная структура фибриллярных белков также высоко регулярна, периодична, — потому-то из нее и образуется обширная регулярная вторичная структура.
Где хранится белок в организме?
Тегиструктура белка это, где хранится информация о структуре белка, кто открыл первичную структуру белка, для определения белка применяют в химии, какая структура молекулы белка определяется. Где хранится информация о структуре белка? (ДНК). Программа с открытым исходным кодом предсказывает трехмерную структуру белка на основе последовательности его аминокислот — строительных блоков, из которых состоят протеины. Информация о структуре белка хранится в базах данных и репозиториях, специально созданных для этой цели. AlphaFold способна выявить структуру белков почти всех живых организмов — от животных и людей до бактерий и вирусов. Кроме того, программа представляет информацию в трехмерном измерении. Нобелевский лауреат Ричард Хендерсон о структуре мембранных белков, экспериментах с электронной криомикроскопией и структурной биологии.
Биосинтез белка и генетический код: транскрипция и трансляция белка
В остальных же случаях — тоже, впрочем, относящихся к маленьким белкам не более 150 аминокислотных остатков , — прибегают к дополнительным приближениям с целью уменьшить вычислительную сложность расчёта. Для увеличения вычислительной эффективности, в de novo подходах часто используются упрощённые модели представления белка — отдельные аминокислотные остатки, присутствующие в модели, представлены не так подробно, как в «полноатомных» подходах: вся боковая цепь моделируется лишь одним-двумя центрами «псевдоатомами». Так, например, боковая цепь триптофана содержит 16 атомов, а в упрощённом виде их может быть всего два-три и только один — для менее объемных остатков. De novo фолдинг проводится в специальном силовом поле также упрощённом по сравнению, например, с используемыми в МД , оценивая огромное количество вариантов укладки сворачиваемой молекулы по значению потенциальной энергии. Идентификация конформации, значительно с «зазором» более «низкой» по потенциальной энергии, чем остальные, может служить признаком конца поиска — аналогично тому, как нативная конформация с некоторым отрывом отстоит от несвёрнутых промежуточных состояний. Конечно, кроме корректной функции потенциальной энергии, требуется преодолеть «комбинаторный взрыв», создаваемый парадоксом Левинталя. Очевидно, что перебрать все конформации, чтобы выбрать самую низкую по энергии, невозможно, а из-за слабого понимания механизмов сворачивания белка повторить тот «кратчайший путь», который ведёт к нативной структуре, на компьютере пока не удаётся.
Чтобы как-то приблизиться к природному механизму сворачивания, исследователи пытаются выделить в последовательности моделируемого белка структурно консервативные фрагменты аналогичные тем, что в природе сворачиваются первыми и в дальнейшем уже остаются неизменными и как бы «собирают мозаику» из этих фрагментов. Эта процедура, тоже чрезвычайно ресурсоёмкая всё равно требуется перебрать астрономическое число вариантов! Рисунок 1. De novo фолдинг: предсказание пространственной структуры небольших белков. Программа Rosetta генерирует ансамбль моделей, получающихся после «сборки» структурно-консервативных фрагментов молекулы в специализированном силовом поле. Короткие 4—10 аминокислотных остатков фрагменты последовательности моделируемого белка выступают «зародышами» структуры будущей модели причём в разных моделях они различаются и «перекрываются» , а конформацию этим фрагментам «назначают», используя конформации гомологичных фрагментов из белков с уже известной структурой.
В этом смысле, de novo не является моделированием «заново» в полном смысле слова, но «заимствование» локальных структурных фрагментов такой небольшой длины в данном случае не считается использованием структуры белков-гомологов целиком. Сверху на рисунке показаны наложенные экспериментальная структура белка Hox-B1 красным и соответствующая низкоэнергетическая структура, предсказанная программой Rosetta синим. Видно практически идеальное совпадение конформаций ароматических остатков в центральной области белка. Внизу показана зависимость энергий моделей из полученного в расчёте ансамбля от среднеквадратичного отклонения СКО моделей от нативной структуры. Синим цветом показаны модели, сгенерированные из нативной структуры в качестве «контроля» и естественно получившиеся очень близкими к ней по значению СКО , чёрным — модели, созданные в процессе предсказания. Красной стрелкой отмечена модель, структура которой дана сверху.
Этот факт иллюстрирует не очень высокую надёжность предсказаний в практических применениях — потому что в реальных задачах, когда предсказываемая структура действительно неизвестна, сравнивать СКО модели будет уже не с чем — руководствоваться придётся только значениями энергии. Разрабатываемая ими программа Rosetta уже неоднократно показывала себя с хорошей стороны в предсказании структуры белков небольшой длины рис. Похожий подход используется в программе TASSER [15] , где короткие структурные фрагменты «собираются» в специализированном силовом поле, а результат модель, предположительно близкая к нативной выбирается из ансамбля предсказаний с помощью идентификации наиболее плотного структурного кластера — являющегося, по мнению исследователей, «гнездом» физически реалистичных моделей. Конечно, все эти мощности пошли не только на предсказание одной структуры — в исследование был включен не один белок. Эта ресурсоёмкость лишний раз подчёркивает, что понимание механизмов фолдинга находится не на высоте: способ направленно двигаться в сторону нативной структуры, не перебирая множества нереалистичных вариантов, пока не найден. Да и функции оценки потенциальной энергии часто дают промашки: ведь на одно удачное предсказание, становящееся поводом к публикации в одном из ведущих журналов [13—17] , приходится множество неудачных попыток!..
Но и для предсказаний с не очень высокой точностью находится своё применение: ведь упомянутые алгоритмы могут не только предсказывать структуру «с нуля», но и оптимизировать модель, если в качестве отправной точки задать экспериментальную структуру, требующую уточнения — например, ЯМР-модель или данные из криоэлектронной микроскопии. Кроме того, предсказание структуры всех белков подряд из какого-нибудь организма может помочь идентифицировать белки с ещё неизвестным типом укладки — чтобы экспериментаторы могли сконцентрироваться именно на них и «расшифровать» строение ещё одного структурного семейства. Итак, методики de novo фолдинга для небольших белков уже достигли определённой зрелости [17] , а возможность создать белок с не встречающимся в природе типом укладки «с нуля» [18] дополнительно подчёркивает потенциал этой области — ведь свернуться способна далеко не каждая последовательность! И тут на помощь приходит сама Природа — ведь белки не независимы друг от друга, и между ними есть «родственные» отношения! Предсказание структуры белков, использующее эти отношения, называется сопоставительным моделированием, или моделированием на основании гомологии. Сопоставительное моделирование «Вселенная» белков велика как уже было сказано, на сегодняшний день известно уже более пяти миллионов белков, идентифицированных в геномах множества организмов , но не безгранична.
Многие белки имеют типичные мотивы пространственной организации — то есть, принадлежат к различным семействам, образуя «родственные» группы. И, хотя «новый» белок приобретает другую функцию, а его последовательность понемногу эволюционирует и меняется, пространственная структура его остаётся до какого-то момента достаточно консервативной [20]! Эти наблюдения и являются основой методики предсказания пространственной структуры, называемой моделированием на основании гомологии. Моделирование на основании гомологии На настоящий момент моделирование по гомологии позволяет установить структуру более половины белков, чьё строение ещё неизвестно. Процесс моделирования по гомологии [22] , [23] включает несколько шагов рис. Решающим фактором, определяющим качество получаемых моделей, является степень гомологии или идентичности последовательностей моделируемого белка и шаблона.
Высокая идентичность обозначает, что эволюционное расхождение обоих белков от общего «предка» произошло не настолько давно, чтобы эти белки утратили структурную общность. Рисунок 2. Парное выравнивание служит «инструкцией» программам, осуществляющим моделирование. Множественное выравнивание может быть полезно для выявления консервативных остатков во всём семействе показаны звёздочкой или отдельных подсемействах белков три верхних последовательности — рецепторы мелатонина.
По поводу первого пункта: Может быть кого-то огорчу, но первичная структура вовсе не однозначно определяет структурную организацию на более высоких уровнях. Иначе при денатурации белков и последующем устранении фактором венатурации ВСЕГДА происходила правильная ренатурация , чего не происходит. Отсюда вывод - фолдинг белка все-таки сильно зависит от энергозависимого функционирования шаперонов. По поводу второго пункта: Здесь может быть 2 пути включения кофактора в белок: либо простое связывание, и тогда оно определяется третичной или четвертичной структурой самого белка как правило такое связывание поддерживается слабыми типами взаимодействий и обратимо , либо ферментативным путем.
Транскрипция Слайд 5 Открыть мини-сайт на портале Pandia для ведения проекта. PR, контент-маркетинг, блог компании, образовательный, персональный мини-сайт. Регистрация бесплатна Выход и-РНК из ядра и взаимодействие с рибосомой. Молекула т-РНК имеет сложную конфигурацию. На некоторых участках ее между комплементарными нуклеотидами образуются водородные связи, и молекула по форме напоминает лист клевера. На ее верхушке расположен триплет свободных нуклеотидов антикодон , который соответствует определенной аминокислоте, а основание служит местом прикрепления этой аминокислоты На доске схема строения транспортной РНК Каждая т-РНК может переносить только свою аминокислоту. Т-РНК активируется специальными ферментами, присоединяет свою аминокислоту и транспортирует ее в аминокислотный центр рибосомы. После этого рибосома продвигается на один кодон вперед. Первая т-РНК с аминокислотой оказывается в пептидильном центре рибосомы. В освободившийся аминоациальный центр поступает вторая т-РНК с аминокислотой. Внутри рибосомы в каждый данный момент находится всего два кодона и-РНК. Аминокислоты располагаются рядом в большой субъединице рибосомы, и с помощью ферментов между ними устанавливается пептидная связь. Рибосома перемещается на один триплет и процесс повторяется. Начало синтеза определяется кодоном-инициатором АУГ , а окончание сборки молекулы белка-кодонами-терминаторами УАА, УАГ, УГА После завершения синтеза белковая молекула отделяется от рибосомы и приобретает свойственную ей вторичную, третичную, или четвертичную структуру. Слайд 16 Последний этап в биосинтезе — трансляция — это перевод последовательности нуклеотидов в молекуле и-РНК в последовательность аминокислот в полипептиде. Работа с заранее подготовленной аппликацией из цветной бумаги: ребята наглядно самостоятельно изобразят последовательность процессов, происходящих в молекуле ДНК. Готовая аппликация представлена на фото: Рефлексия урока с помощью метода опорного конспекта: ученикам каждой из команд раздаются альбомные листы на которых они должны будут представить свои мини-проекты по данной теме и представить их перед аудиторией. Заключительная часть.
Во-первых, каждое место назначения белка внутри клетки имеет свою уникальную структуру, что отличает их друг от друга. Во-вторых, сама белковая молекула имеет специфическую метку, которая задает нужное направление для перемещения внутри клетки, а также распознается в месте назначения конкретного белка. Таким образом, если условно поделить клетку на отсеки, то для попадания в определенный клеточный отсек у белковой молекулы должен быть специфический код доступа. У эукариотических организмов мРНК способны к целенаправленному перемещению внутри клетки. Частично это определяется тем, что синтез мРНК происходит в ядре клетки, а их процессинг то есть созревание — уже в цитоплазме. У бактерий — у которых, как и у прочих прокариот, ядра нет — процессы транскрипции синтеза мРНК и трансляции синтеза белков на основе мРНК сопряжены в пространстве и во времени, и синтез белка часто начинается еще до окончания транскрипции. Поэтому считалось, что выбор будущей локализации белков определяется исключительно их свойствами. Однако недавно ученые обнаружили, что бактериальные молекулы мРНК тоже способны к целенаправленному перемещению внутри клетки, в зависимости от «адреса доставки» белков, которые они кодируют. Причем происходит это еще до начала трансляции. С помощью генно-инженерных подходов с использованием флуоресцентных меток и микроскопии удалось проследить за перемещением и конечной локализацией двух мРНК, одна из которых кодировала цитоплазматический белок, а вторая — мембранный. Оказалось, что молекулы мРНК цитоплазматического белка формировали спиралевидные участки в цитозоле клетки, в то время как мРНК, кодирующие мембранный белок, были обнаружены по периферии клетки рис. Внутриклеточная локализация молекул мРНК зависит от последующей локализации белков, которые они кодируют. Иллюстрация из обсуждаемой статьи в Science Согласно теории сигнальных пептидов , сразу же после того, как рибосома начинает синтезировать полипептидную цепь будущего мембранного белка, происходит временная остановка трансляции.
Биосинтез белка. Генетический код
Однако в клетке большинство белков в нативном неповрежденном состоянии существует лишь в одной или нескольких близких конформациях, характерных для данного полипептида. Она определяется тем, как сворачивается полипептидная цепь в растворе, что, в свою очередь, зависит от последовательности аминокислот в этой цепи и условий температура, рН, наличие ионов и т. Боковые группы аминокислот взаимодействуют друг с другом и с водой с образованием слабых нековалентных связей водородных, ионных, гидрофобных. В некоторых случаях для обеспечения большей стабильности третичной структуры происходит образование ковалентных связей. Это в основном происходит при взаимодействии оказавшихся близко друг к другу SH-групп остатков цистеина, которые окисляются, формируя S—S-связи, или дисульфидные мостики. Образование таких связей особенно характерно для белков, выделяемых из клетки наружу или находящихся в плазматической мембране с наружной стороны, поскольку эти белки оказываются в условиях, значительно отличающихся от тех, что существуют внутри клетки.
Объединение белков становится возможным в том случае, если на поверхности белка образуется центр связывания для того же самого или другого белка. При объединении нескольких полипептидных цепей образуется белок, для которого характерна четвертичная структура. Такие белки называют олигомерами, а входящие в состав олигомера отдельные полипептидные цепи — мономерами, или субъединицами. Многие олигомерные белки, в свою очередь, являются компонентами, участвующими в формировании более крупных агрегатов. Эти элементы вторичной структуры укладываются в пространстве, образуя глобулы или фибриллы, то есть формируют третичную структуру белка.
И наконец, отдельные глобулы или фибриллы взаимодействуют друг с другом с образованием комплексов, состоящих из нескольких молекул, что приводит к формированию четвертичной структуры. Денатурация и ренатурация белков Большая часть белковых молекул способна сохранять свою биологическую активность, то есть выполнять свойственную им функцию только в узком диапазоне температур и кислотности среды. При повышении температуры, изменении кислотности до экстремальных значений, добавлении гидрофобных агентов например, органических растворителей или при значительном увеличении концентрации солей в структуре белков происходят изменения, которые приводят к их денатурации — потере белком своей нативной естественной пространственной структуры. Как правило, при этом первичная структура белка не разрушается. Примером денатурации является свертывание белка яйца, наблюдающееся при его варке.
Денатурация — это разрушение характерной для данного белка четвертичной, третичной и вторичной структуры, в результате чего в денатурированном состоянии полипептидные цепи белков образуют случайные и беспорядочные клубки и петли. Разрыва пептидных связей при денатурации не происходит, то есть сама полипептидная цепь сохраняется, однако способ ее укладки изменяется.
В отношении валина — это Ц-А-А. Это значит, что в составе двух соседних триплетов нет того же нуклеотида. Имеется в виду, что какая-либо аминокислота кодируется при помощи нескольких триплетов. Пример 2 Если взять аминокислоту тирозин, то она кодируется при помощи двух триплетов. Предполагается, что они выступают в качестве стоп-сигналов, благодаря которым происходит разделение генов в молекуле ДНК.
Определение 3 Ген — участок молекулы ДНК, для которого свойственна определенная последовательность нуклеотидов. Ген определяет синтез одной полипептидной цепи. Он един для всех живых организмов, включая бактерий и человека. Все организмы содержат одинаковые 20 аминокислот, кодируемые одними и теми же триплетами. Этапы биосинтеза белка: транскрипция и трансляция Транскрипция белка Этапы биосинтеза белка основаны на двух процессах: транскрипции и трансляции. Самый популярный вопрос в рамках этой темы — где происходит синтез белка. И только потом разбираются с этапами синтеза белка и схемой биосинтеза белка.
Любая белковая молекула имеет структуру, закодированную в ДНК. В ее синтезе эта ДНК не принимает непосредственного участия. Роль белковой молекулы — роль матрицы для синтеза РНК. Далее охарактеризуем функции различных видов РНК в биосинтезе белка. Где и как происходит биосинтез белка? Синтез белка происходит в, а точнее, синтез белка происходит на рибосомах — в основном они размещаются в цитоплазме. Поэтому, чтобы генетическая информация из ДНК передалась к месту, где белок синтезируется, необходим посредник.
Роль такого посредника играет иРНК. Первый этап биосинтеза белка — транскрипция.
Одним из известных примеров такой базы данных является GenBank, которая содержит информацию о генетической последовательности открытых чтений ДНК белка. Протеиновые базы данных: Это базы данных, которые содержат информацию о белках и их свойствах. Примерами таких методов являются Сангеровское секвенирование и методы секвенирования следующего поколения, такие как Illumina и Ion Torrent. Масс-спектрометрия: Это метод анализа, который позволяет определить массу ионов белков. Масс-спектрометрия может быть использована для идентификации аминокислот в белке и определения его последовательности. Все эти методы и источники информации играют важную роль в изучении первичной структуры белков, позволяя исследователям получить ценные данные о последовательности аминокислот и других свойствах белков. Белковые базы данных и репозитории В базах данных и репозиториях собраны результаты исследований, проведенных широким спектром методов, таких как секвенирование белков, рентгеноструктурный анализ, ядерное магнитное резонансное исследование, масс-спектрометрия и другие.
Эти методы позволяют определить последовательность аминокислот в белке, а также некоторые его структурные особенности. Некоторые из известных белковых баз данных и репозиториев: Protein Data Bank PDB — является крупнейшей базой данных структурных данных о белках. Она содержит детальные 3D-структуры белков, полученные с помощью рентгеноструктурного анализа и ядерного магнитного резонанса. UniProt — это база данных, которая содержит информацию о белках, включая их последовательность, функцию, взаимодействия и другие свойства.
За время остановки рибосомы транспортная РНК успевает распознать свою пару на цепи иРНК, которая называется антикодоном. Тогда тРНК «ставит свой штамп», оставляя на цепи свой кодон. Между нуклеотидами образуются водородные связи. Так нарастает новая цепь. На одной информационной РНК работает сразу много рибосом, поэтому работа идет очень быстро.
Совокупность рибосом, синтезирующих на одной иРНК, называется полисомой. По окончанию процесса биосинтеза, цепочка отсоединяется от рибосомы и принимает свою природную структуру: вторичную, третичную или четвертичную. Текст: Ксения Алексеевна, 12. Для об основания ответа опишите структуру генно-инженерной конструкции с флуоресцентными белками. Каким будет расщепление по фенотипами и генотипам среди потомков второго поколения, полученных при самоопылении гибридов первого поколения? Считайте, что генно-инженерные конструкции наследуются независимо, а кроссинговер внутри конструкций не происходит А. Поскольку рекомбиназа CRE подействовала на поздних этапах развития зародыша, то у всех потомков F1 произойдёт рекомбинация по сайтам LoxP. Это приведёт к тому, что участок между сайтами FRT «перевернётся»: Это означает, что после включения промотора APETALA 3 в лепестках и тычинках лепестки будут светиться зелёным светом результат двух рекомбинаций , а тычинки — синим светом результат только одной рекомбинации. Остальные части растения не должны светиться.
Обозначим получившийся вариант вставки, которая потенциально могла бы светиться синим светом, как L2 см. Ни в пестиках, ни в тычинках гены CRE и Flp не «включаются» не экспрессируются , поэтому потомкам F2 могут достаться либо L2, либо l0. Красными точечными рамками показаны генотипы, в которых нет вставку с флуоресцентными белками. В этом случае рекомбинации также не будет. Вставка перейдёт обратно в форму L1, которая будет сохраняться по мере вегетативного развития. При образовании лепестков и чашелистиков начнёт экспрессироваться ген Flp, что приведёт к рекомбинации по прямым повторам FRT. Таким образом, лепестки у этих растений будут светиться зелёным светом, а тычинки — красным. При облучении, например, ультрафиолетовым светом такой белок светится в видимой части спектра. В генно-инженерных конструкциях их ставят под определенные промоторы.
В зависимости от этого в живом объекте светятся разные части. Генный инженер создал конcтрукцию, схематическая карта которой приведена ниже. Промотор условно изображён в форме пятиугольника, кодирующие части генов — в форме серых прямоугольников, сайты Lox P и FRT — в виде стрелок, показывающих направление асимметричной части. Чёрными ромбами обозначены терминаторы транскрипции. Считайте, что в этом месте матричный синтез и-РНК прекращается. Каким цветом должны светиться клетки, в которых содержится данная генно-инженерная конструкция? Считайте, что при этом рекомбинация произошла только один раз! Изменится ли после этого свечение клеток? Нарисуйте в тех же условных обозначениях структуру приведённого участка ДНК после действия флиппазы Flp.
Предположим, что на исходную последовательнось ДНК в генно-инженерной конструкции сначала подействовали рекомбиназой CRE, а после этого — флиппазой Flp. Нарисуйте схему строения ДНК для этого случая. Каким будет свечение клеток? В современной генетической инженерии часто применняют технологии, связанные с гомологичной рекомбинацией ДНК непосредственно в живом объекте. Она состоит из 34 нуклеотидов. В середине располагается несимметричная последовательность из 8 нуклеотидов показана серой стрелкой на рисунке. По краям располагаются так называемые палиндромные последовательности из 13 нуклеотидов выделены на рисунке как пунктирные блоки. Именно эти палиндромные участки узнаёт особый фермент, вызывающий рекомбинацию, который обозначают CRE. Будем в дальнейшем называть этот фермент рекомбиназой CRE.
Для того, чтобы состоялась рекомбинация, два сайта Lox P должны расположиться параллельно друг другу. Аналогично работает и другая система гомологичной рекомбинации — Flp-FRT, обнаруженная у пекарских дрожжей. При рекомбинации две молекулы ДНК должны ориентироваться параллельно друг другу сайтами FRT, и только в этом случае произойдёт рекомбинация. Предварительное доказательство лемма к задаче 9 5 баллов. Докажем, что при гомологичной рекомбинаци по «перевёрнутым» инвертированным повторам происходит «переворот» последовательности ДНК, находящейся между повторами.
Где находится информация о первичной структуре белка и как она хранится
Ответ 306 Установите соответствие между функциями и структурами, участвующими в биосинтезе белка: 1 ген, 2 рибосома, 3 тРНК. Запишите цифры 1-3 в порядке, соответствующем буквам. А транспортирует аминокислоты В участвует в процессе транскрипции Г образуют полисомы Ответ 31122 1. Найдите три ошибки в приведённом тексте.
Укажите номера предложений, в которых они сделаны.
Она является кислотным основанием, способным отдать протон и образовать карбоксильное ионное состояние. Боковая цепь может быть различной по составу и длине и определяет различные свойства и функцию аминокислоты. Например, боковая цепь глицина состоит всего из одного атома водорода, что делает его наименьшей аминокислотой, а боковая цепь тирозина содержит фенольное кольцо, которое обладает свойствами аромата и фотохромизма. Взаимодействие аминокислот при образовании белка Процесс образования белка начинается с взаимодействия аминокислот, из которых он состоит. Взаимодействие происходит через химические связи между аминокислотными остатками.
Одна из основных форм взаимодействия — пептидная связь. Она образуется между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой аминокислоты. При этом выделяется молекула воды. Пептидные связи последовательно соединяют аминокислоты и образуют полипептидную цепь. Кроме пептидных связей, взаимодействие между аминокислотами может происходить через другие химические связи, такие как ковалентные связи, ионные связи и водородные связи. Тип связи.
Животные, в основном, получают аминокислоты из белков, содержащихся в пище. Белки разрушаются в процессе пищеварения , который обычно начинается с денатурации белка путём помещения его в кислотную среду и гидролиза с помощью ферментов, называемых протеазами.
Некоторые аминокислоты, полученные в результате пищеварения, используются для синтеза белков организма, а остальные превращаются в глюкозу в процессе глюконеогенеза или используются в цикле Кребса. Использование белка в качестве источника энергии особенно важно в условиях голодания, когда собственные белки организма, в особенности мускулов, служат источником энергии [88]. Аминокислоты также являются важным источником азота в питании организма.
Единых норм потребления белков человеком нет. Микрофлора толстого кишечника синтезирует аминокислоты, которые не учитываются при составлении белковых норм. Основная статья: Сладкие белки Группа природных растительных белков, обладающих сладким вкусом.
Выделяются преимущественно из семян и плодов тропических растений, произрастающих в Африке и Азии. Сладкие белки в 100-3000 раз слаще обычного сахара сахароза в пересчете на массу, при этом отличаются небольшой калорийностью. На текущий момент идентифицированы семь белков сладкого вкуса, включая тауматин I и II Ivengar, 1979 , браззеин Ming, D.
За исключением лизоцима, который получают из яичного белка, остальные белки выделяют из тропических растений. Сладкие белки используются в пищевой индустрии как безопасная альтернатива сахару и синтетическим подсластителям [89]. Они многократно в несколько тысяч раз слаще сахарозы [90] , при этом отличаются низкой калорийностью то есть, не провоцируют ожирение и не влияют на выработку инсулина [91].
Кроме того, в отличие от сахара, сладкие белки не оказывают вредного воздействия на зубы и ротовую полость [89]. Подсластители на белковой основе используются для изготовления диетических продуктов, показанных при диабете и ожирении [89].
Прежде ИИ умел распутывать структуру лишь небольшой доли таких белков. Подпишитесь , чтобы быть в курсе. Белки выполняют множество функций в организме: структурную, транспортную, рецепторную и так далее. Каждая из них тесно связана с определенной формой белка, которую он принимает в процессе фолдинга цепочек аминокислот. Инструкция по сворачиванию белка в наиболее эффективную форму содержится в первоначальной одномерной структуре аминокислоты. Однако распутать трехмерную структуру крайне сложно, потому что количество возможных конфигураций зашкаливает.
Программа нашла все 200 млн белков, известных науке: как это возможно
Одна иРНК может одновременно вмещать свыше 80 рибосом, синтезирующих один и тот же белок. Определение 6 Полирибосома или полисома — группа рибосом, соединенных с одной иРНК, Информация, записанная на иРНК а не рибосома , определяет вид синтезируемого белка. Разные белки могут синтезироваться одной и той же рибосомой. Рибосома отделяется от иРНК после того, как синтез белка завершается. Заключительный этап трансляции — это синтез белка или его поступление в эндоплазматическую сеть.
Рибосома включает две субъединицы: малую и большую. Присоединение молекулы иРНК происходит к малой субъединице. Место, в котором рибосома и иРНК контактируют, содержит 6 нуклеотидов 2 триплета. Из цитоплазмы к одному из триплетов постоянно подходят тРНК с различными аминокислотами.
Своим антикодоном они касаются кодона иРНК. В случае комплементарности кодона и антикодона, возникает пептидная связь: она образуется между аминокислотой уже синтезированной части белка и аминокислотой, доставляемой тРНК. Фермент синтетазы участвует в соединении аминокислот в молекулу белка. После отдачи аминокислоты молекула тРНК переходит в цитоплазму, в результате чего рибосома перемещается на один триплет нуклеотидов.
Таким образом, происходит последовательный синтез полипептидной цепи. Как только это происходит, синтез белка останавливается. Последовательность того, как аминокислоты включаются в цепь белка, определяется последовательностью кодонов иРНК. В каналы эндоплазматического ретикулюма поступают синтезированные белки.
Синтез одной молекулы белка в клетке происходит в течение 1-2 минут. Схема синтеза белка выглядит следующим образом: Из схемы биосинтеза белка выше вы можете понять, на чем осуществляется синтез белков, как происходит биосинтез белка, и что кроется за трансляцией и транскрипцией. Также предлагаем изучить таблицу биосинтеза белка. Здесь описано, как осуществляется синтез белков в клетке, описываются кратко транскрипция и трансляция этапы синтеза белка.
В результате получаются большие массивы данных, представляющие собой результат расшифровки коротких последовательностей во множестве копий, полностью или частично перекрывающихся между собой. Для того чтобы реконструировать весь геном, нужно решить обратную задачу — собрать из этих фрагментов полные нуклеотидные последовательности, составляющие отдельные хромосомы. Для решения задачи ассемблирования сборки генома имеется два принципиальных подхода. Во-первых, сборку последовательностей можно вести «вслепую», на основании лишь известных фрагментов метод сборки de novo. В этом случае используется тот факт, что благодаря перекрыванию коротких фрагментов одна и та же последовательность ДНК может быть «покрыта» многократно. Такой подход оправдан в случае, если геном организма неизвестен.
Основной проблемой при этом является наличие в геноме большого числа одинаковых последовательностей, определить точное местоположение которых методами одной лишь биоинформатики невозможно. Однако для высших организмов характерен избыток повторенной ДНК, что существенно затрудняет сборку геномов de novo из коротких фрагментов. В результате приходится применять более трудоемкие и дорогие экспериментальные методы, позволяющие получить фрагменты большей до тысячи нуклеотидов длины. Другой подход используется тогда, когда геном вида, к которому принадлежит организм, уже секвенирован. В этом случае требуется только определить положение отдельных секвенированных фрагментов в известной последовательности. Такая процедура «картирования» намного проще, чем сборка de novo, однако и она требует применения специальных алгоритмов из-за огромного размера данных типичная задача — картировать на геном человека сотни миллионов фрагментов.
Этот подход очень удобен для повторного секвенирования геномов, которое проводится для выявления степени внутривидовых различий ДНК, анализа состава транскриптома РНК-продуктов «считывания» генов и выявления различия в нем на разных стадиях развития организма. Один из наиболее известных проектов в этой области — международный проект «1000 геномов», направленный на изучение редких и распространенных генных вариаций полиморфизмов в 14 популяциях человека на основе повторного секвенирования геномов свыше тысячи человек. Проводим опознание В последние годы было обнаружено, что вопреки первоначальным ожиданиям в геномах высших организмов доля ДНК, кодирующей белки, очень невелика. Структура нуклеотидных последовательностей этих генов прерывистая и содержит кодирующие экзоны и некодирующие интроны участки, а также регуляторные участки, с которыми связываются белки, запускающие процесс транскрипции считывания ДНК. Идентификация структуры гена — одна из наиболее актуальных задач биоинформатики, для решения которой используются методы машинного обучения нейронные сети и другие подобные алгоритмы. В этом случае для известных достоверных последовательностей и структур генов предварительно рассчитываются наборы статистических параметров частоты встречаемости определенных нуклеотидных фрагментов, корреляции между их расположением в последовательности, наличие регуляторных последовательностей и пр.
Однако наиболее ценную информацию для «опознания» генов дает сравнение нуклеотидной последовательности генома с последовательностями уже известных генов родственных видов. Такой же принцип широко используется и для предсказания функции «нового» гена: на основе гомологии общности происхождения ему приписывается известная функция родственного гена. На сегодня имеется большое число баз данных, в которых дана функциональная аннотация генов или кодируемых ими белков. Есть базы данных, в которых белки группируются по степени функциональной близости, например, база данных Pfam, содержащая свыше 14 тыс. Интенсивно развиваются и методы поиска сходных последовательностей в огромных массивах биологических баз данных, которые позволяют эффективно использовать для предсказания функции и структуры генов информацию по структуре и функции уже аннотированных генов и белков. Пространственная структура белка, которая формируется в физиологических условиях в результате самостоятельной укладки полипептидных цепей, определяет и его функциональные свойства: наличие участков связывания малых химических соединений, ДНК, РНК и других белков.
Информация о таких структурах хранится в банке данных Protein Data Bank, который уже сейчас содержит почти 90 тыс. В этой связи для биологов очень важной является задача сравнения и классификации белковых структур.
Транскрипция происходит в одно и то же время не на всей молекуле ДНК — для этого достаточно одного небольшого участка, отвечающего за определенный ген. Часть двойной спирали ДНК раскручивается, и короткий участок одной из цепей оголяется. Роль матрицы в синтезе молекул иРНК выполняет этот же участок. Далее в дело вступает фермент РНК-полимераза, который движется вдоль этой цепи.
Он соединяет нуклеотиды в цепь иРНК, тем самым удлиняя ее. Замечание 2 Процесс транскрипции осуществляется одновременно на нескольких генах одной хромосомы и на генах разных хромосом. Они же осуществляют контроль запуска и остановку синтеза инициирующие и терминальные. Между генами они играют роль «разделительных знаков». Аминокислоты соединяются с тРНК в цитоплазме. По своей форме молекула тРНК — лист клевера.
Вверху этого листа находится антикодон: триплет нуклеотидов, отвечающий за кодировку аминокислоты ее эта тРНК и переносит. Замечание 4 Количество тРНК определяется количеством аминокислот. Так как много аминокислот кодируется при помощи нескольких триплетов, то количество тРНК превышает 20. Сегодня известно примерно 60 тРНК. Ферменты — связующее звено между аминокислотами и тРНК. С помощью молекул тРНК осуществляется транспортировка аминокислот к рибосомам.
Кратко о трансляции в биологии Что такое трансляция в биологии и как связан с трансляцией биосинтез белка? Определение 5 В биологии трансляция — это процесс реализации информации о структуре белка, представленной в иРНК последовательностью нуклеотидов, как последовательности аминокислот в синтезируемой молекуле белка. Как и где происходит биосинтез белка в рамках трансляции и какова схема синтеза белка? Первый этап трансляции белка — присоединение иРНК к рибосоме. Далее трансляция в биологии — это нанизывание первой рибосомы, синтезирующей белок, на иРНК.
Организм не умеет запасать белки «на потом», поэтому нам требуется беспрерывное их поступление с пищей. Ферменты, необходимые для окончательного переваривания белков, выбрасываются поджелудочной железой в верхний отдел тонкой кишки — двенадцатиперстную кишку.
Работающий в желудке пепсин вместе с работающими в двенадцатиперстной кишке трипсином и другими ферментами расщепляют большинство пищевых белков до аминокислот. Что съедает белок в организме? Белки необходимы для роста и восстановления клеток тела. Белковая пища - мясо, рыба, яйца, молочные продукты и бобовые - в желудке расщепляется на аминокислоты и поглощается тонким кишечником; потом печень решает, какие из аминокислот нужны организму. Остальные вымываются с мочой. Где накапливается белок в клетке? Белки запасаются в мембранном соке, так как они лучше сохраняются именно в жидком виде.
Нерастворимые аминокислоты тоже важны, но чаще всего они запасаются в цитоплазме. Что происходит с белками в организме человека? Полученные с пищей белки подвергаются полному гидролизу в желудочно-кишечном тракте до аминокислот, которые всасываются и кровотоком распределяются в организме см.
Торжество компьютерных методов: предсказание строения белков
Дан 1 ответ. Хранится в ядре, синтез РНК. Похожие задачи. Информацию о первичной структуре белка можно получить непосредственно из генетической последовательности ДНК или РНК, которая кодирует данный белок. Информация о структуре белка хранится в базах данных, таких как Protein Data Bank (PDB) и RCSB PDB. ДНК несет информацию о: 1) последовательности аминокислот в молекуле белка 2) месте определенной аминокислоты в белковой цепи 3) признаке конкретного организма 4) аминокислоте, включаемой в белковую цепь 4. Код ДНК вырожден потому, что: 1). Где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его синтез. Многие другие базы данных используют белковые структуры, хранящиеся в PDB. Например, SCOP и CATH классифицируют структуры белка, в то время как PDBsum предоставляет графический обзор записей PDB с использованием информации из других источников.