2. Как называется участок хромосомы, хранящий информацию об одном белке? Найди верный ответ на вопрос«1. В какой молекуле хранится информация о первичной структуре белка? Одно из мест, где можно найти информацию о первичной структуре белка, это генетический код. Лучший ответ: Васян Коваль. Хранится в ядре, синтез РНК. Первичная структура белка. Каждая белковая молекула в живом организме характеризуется определенной последовательностью аминокислот, которая задается последовательностью нуклеотидов в структуре гена, кодирующего данный белок.
Что такое первичная структура белка?
- «Ситуация изменилась кардинально»: ИИ научился предсказывать структуру белка (Science, США)
- Где хранится генетическая информация в клетке?
- Где и в каком виде хранится информация о структуре белка
- Остались вопросы?
- Где хранится белок в организме?
- Генетический код. Биосинтез белка | теория по биологии 🌱 основы генетики
Биосинтез белка
Это может помочь в диагностике генетических заболеваний и разработке персонализированного подхода к лечению. В целом, предсказание структуры белков имеет огромное значение для понимания и применения в биологических и медицинских исследованиях. Оно открывает новые возможности для разработки лекарственных препаратов, улучшения существующих методов лечения и понимания генетических механизмов заболеваний. Методы предсказания структуры белков Предсказание структуры белков является сложной задачей, так как она основана на предсказании трехмерной конформации белка на основе его аминокислотной последовательности. Существует несколько методов, которые используются для предсказания структуры белков: Методы гомологии Методы гомологии основаны на предположении, что белки, имеющие схожие аминокислотные последовательности, имеют схожие структуры. Эти методы используют базу данных известных структур белков и сравнивают последовательность аминокислот с уже известными структурами. Если найдено сходство, то структура белка может быть предсказана на основе структуры гомологичного белка.
Методы аб иницио Методы аб иницио, или методы первопринципного моделирования, основаны на физических принципах и математических моделях. Они используют знание о физических силовых полях и взаимодействиях между атомами и молекулами для предсказания структуры белка. Эти методы требуют большого вычислительного ресурса и времени, но могут предсказывать структуру белка с высокой точностью. Методы комбинированного подхода Методы комбинированного подхода объединяют различные методы предсказания структуры белков для достижения более точных результатов. Они могут использовать как методы гомологии, так и методы аб иницио, а также другие методы, такие как машинное обучение и искусственные нейронные сети. Эти методы позволяют учитывать различные аспекты структуры белка и повышают точность предсказания.
Экспериментальные методы Помимо вычислительных методов, существуют также экспериментальные методы предсказания структуры белков. Они включают в себя методы рентгеноструктурного анализа, ядерного магнитного резонанса ЯМР , криоэлектронной микроскопии и другие. Эти методы позволяют непосредственно определить структуру белка, но они требуют сложной лабораторной работы и специального оборудования. Все эти методы имеют свои преимущества и ограничения, и часто используются в комбинации для достижения наилучших результатов предсказания структуры белков. Алгоритмы предсказания структуры белков Метод гомологии Метод гомологии основан на предположении, что белки, имеющие схожую последовательность аминокислот, обычно имеют схожую структуру. Этот метод использует базу данных известных структур белков и сравнивает последовательность аминокислот целевого белка с последовательностями из базы данных.
Если найдется схожая последовательность, то можно предсказать, что структура целевого белка будет схожей с известной структурой. Метод аб и итерационный метод Метод аб и итерационный метод основаны на моделировании структуры белка на основе физических и химических принципов. Эти методы используют математические алгоритмы и компьютерные модели для предсказания структуры белка. Они учитывают взаимодействия между атомами и энергетические параметры, чтобы определить наиболее стабильную конформацию белка. Методы молекулярной динамики Методы молекулярной динамики используют компьютерные симуляции для моделирования движения и взаимодействия атомов в белке. Эти методы учитывают физические силы, такие как электростатические взаимодействия и взаимодействия Ван-дер-Ваальса, чтобы предсказать структуру белка.
Методы молекулярной динамики могут быть использованы для изучения динамики белковой структуры и взаимодействий с другими молекулами. Методы машинного обучения Методы машинного обучения используются для предсказания структуры белков на основе больших наборов данных. Эти методы обучаются на известных структурах белков и используют алгоритмы для выявления закономерностей и шаблонов в данных. Методы машинного обучения могут быть эффективными для предсказания структуры белков, особенно когда доступно большое количество данных.
ДНК-секвенирование также нашло применение в других областях науки и медицины. С помощью этого метода можно изучать эволюционные процессы, идентифицировать возбудителей инфекционных заболеваний, а также проводить генетическое тестирование и выявление мутаций.
Таким образом, ДНК-секвенирование является современным и мощным инструментом для получения информации о первичной структуре белка, молекуле ДНК и геномах. Вместе с развитием технологий секвенирования оно позволяет расширять наши знания о живых организмах и применять их в практике медицины и научных исследований. ПСХ-секвенирование Основным преимуществом ПСХ-секвенирования является его высокая скорость и высокая производительность. Он позволяет генерировать большое количество коротких прочтений ДНК за короткое время. Кроме того, этот метод позволяет секвенировать целые геномы, включая генетические вариации и мутации. Информация о первичной структуре белка может быть получена с помощью ПСХ-секвенирования путем секвенирования геномной ДНК.
После получения нуклеотидных последовательностей гена, они могут быть переведены в аминокислотные последовательности, используя кодонную таблицу. Это позволяет определить аминокислотную последовательность белка и его первичную структуру. Таким образом, ПСХ-секвенирование является мощным инструментом для исследования геномов и получения информации о первичной структуре белков на основе их генетического кода. Метагеномное секвенирование Главной особенностью метагеномного секвенирования является возможность исследования всех микроорганизмов, находящихся в образце, включая бактерии, вирусы, грибы и др. Это делает метод особенно полезным при изучении микробиомов, то есть сообщества микроорганизмов, обитающих в определенной экосистеме, например, в почве или в кишечнике животных. Метагеномное секвенирование проводится с использованием специальных методов и технологий.
Сначала из образцов извлекается метагеномная ДНК, то есть смесь генетического материала всех присутствующих в образце организмов. Затем происходит секвенирование этой смеси ДНК, что позволяет получить огромное количество генетической информации. Полученные данные анализируются с использованием специальных программного обеспечения и баз данных. С помощью биоинформатических методов и алгоритмов, исследователи могут определить, какие гены присутствуют в образце, и какие функции эти гены выполняют. Метагеномное секвенирование является мощным инструментом для изучения биологического разнообразия, позволяет исследовать неизвестные организмы и выявлять новые гены. Этот метод широко применяется в различных областях, включая науку о пище, медицину, экологию и биотехнологию.
Знание трехмерной структуры позволяет исследователям понять, как белок взаимодействует с другими молекулами, какие регионы ответственны за его активность и какие изменения в структуре могут привести к изменению функции. Разработка новых лекарственных препаратов Предсказание структуры белков играет важную роль в разработке новых лекарственных препаратов. Знание структуры целевого белка позволяет исследователям разработать молекулы-ингибиторы, которые могут связываться с белком и блокировать его активность. Это открывает новые возможности для лечения различных заболеваний, таких как рак, инфекции и неврологические расстройства. Улучшение существующих методов лечения Предсказание структуры белков также может помочь улучшить существующие методы лечения. Знание структуры белка позволяет исследователям оптимизировать действие лекарственных препаратов, улучшить их специфичность и снизить побочные эффекты. Это может привести к более эффективному лечению и улучшению качества жизни пациентов. Понимание эффектов генетических мутаций Предсказание структуры белков также может помочь исследователям понять эффекты генетических мутаций на структуру и функцию белков. Знание структуры белка позволяет предсказать, какие изменения в последовательности аминокислот могут привести к изменению его структуры и функции.
Это может помочь в диагностике генетических заболеваний и разработке персонализированного подхода к лечению. В целом, предсказание структуры белков имеет огромное значение для понимания и применения в биологических и медицинских исследованиях. Оно открывает новые возможности для разработки лекарственных препаратов, улучшения существующих методов лечения и понимания генетических механизмов заболеваний. Методы предсказания структуры белков Предсказание структуры белков является сложной задачей, так как она основана на предсказании трехмерной конформации белка на основе его аминокислотной последовательности. Существует несколько методов, которые используются для предсказания структуры белков: Методы гомологии Методы гомологии основаны на предположении, что белки, имеющие схожие аминокислотные последовательности, имеют схожие структуры. Эти методы используют базу данных известных структур белков и сравнивают последовательность аминокислот с уже известными структурами. Если найдено сходство, то структура белка может быть предсказана на основе структуры гомологичного белка. Методы аб иницио Методы аб иницио, или методы первопринципного моделирования, основаны на физических принципах и математических моделях. Они используют знание о физических силовых полях и взаимодействиях между атомами и молекулами для предсказания структуры белка.
Эти методы требуют большого вычислительного ресурса и времени, но могут предсказывать структуру белка с высокой точностью. Методы комбинированного подхода Методы комбинированного подхода объединяют различные методы предсказания структуры белков для достижения более точных результатов. Они могут использовать как методы гомологии, так и методы аб иницио, а также другие методы, такие как машинное обучение и искусственные нейронные сети. Эти методы позволяют учитывать различные аспекты структуры белка и повышают точность предсказания. Экспериментальные методы Помимо вычислительных методов, существуют также экспериментальные методы предсказания структуры белков. Они включают в себя методы рентгеноструктурного анализа, ядерного магнитного резонанса ЯМР , криоэлектронной микроскопии и другие. Эти методы позволяют непосредственно определить структуру белка, но они требуют сложной лабораторной работы и специального оборудования. Все эти методы имеют свои преимущества и ограничения, и часто используются в комбинации для достижения наилучших результатов предсказания структуры белков. Алгоритмы предсказания структуры белков Метод гомологии Метод гомологии основан на предположении, что белки, имеющие схожую последовательность аминокислот, обычно имеют схожую структуру.
Этот метод использует базу данных известных структур белков и сравнивает последовательность аминокислот целевого белка с последовательностями из базы данных. Если найдется схожая последовательность, то можно предсказать, что структура целевого белка будет схожей с известной структурой.
Они предоставляют доступ к богатым данным о белковых последовательностях, структурах и функциях, что помогает в понимании сложных биологических процессов. Медицинские и научные статьи Такие статьи публикуются в специализированных научных журналах, которые занимаются изданием статей по биохимии, молекулярной биологии, генетике и другим смежным областям. В этих статьях описывается методика, использованная для определения первичной структуры белка, а также результаты исследования, включая информацию о конкретных аминокислотах, их положении и последовательности. Важно отметить, что в медицинских и научных статьях информация о первичной структуре белка представлена в виде текста, диаграмм, таблиц и графиков. Эти материалы помогают наглядно представить и проанализировать данные, полученные в результате исследования. Также статьи могут содержать ссылки на другие исследования, проведенные в этой области, что позволяет ученым углубить свои знания и обобщить полученные результаты.
Медицинские и научные статьи являются важным ресурсом для исследователей, аспирантов и студентов. Они позволяют получить актуальную информацию о принципах и методах исследования первичной структуры белка, ознакомиться с результатами предыдущих исследований и узнать о новых открытиях в этой области. Принципы исследования первичной структуры белка Основными принципами исследования первичной структуры белка являются: Клонирование и секвенирование генов, кодирующих белок. Этот метод позволяет получить информацию о последовательности аминокислотных остатков в белке. Этот метод позволяет определить массу аминокислотных остатков в белке.
Где и в каком виде хранится информация о структуре белка
Также информацию о первичной структуре белка можно найти в научных статьях и публикациях. Где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его синтез. Место, где хранится информация о первичной структуре белка, это генетический код, закодированный в геноме организма. Следовательно, одна молекула ДНК хранит информацию о структуре многих белков.
Этапы биосинтеза белка
- Где находится информация о первичной структуре белка и как она хранится
- Проводим опознание
- Важнейшее открытие за 50 лет: алгоритм DeepMind научили определять структуру белка -
- Где находится информация о первичной структуре белка: основы хранения и доступа
- Адрес доставки белка указан уже в матричной РНК
- Где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его синтез
Где хранится информация о структуре белка (89 фото)
Как она зашифрована в этой молекуле? Как информация из ядра передаются в цитоплазму? Следовательно, одна молекула ДНК хранит информацию о структуре многих белков. Предмет: Биология, автор: analporoshok. где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его синтез. Нобелевский лауреат Ричард Хендерсон о структуре мембранных белков, экспериментах с электронной криомикроскопией и структурной биологии.
Где и в каком виде хранится информация о структуре белка
Как она зашифрована в этой молекуле? Как информация из ядра передаются в цитоплазму? Следовательно, одна молекула ДНК хранит информацию о структуре многих белков. Нобелевский лауреат Ричард Хендерсон о структуре мембранных белков, экспериментах с электронной криомикроскопией и структурной биологии. Поскольку структура белка определяет его функцию, база данных из 200 миллионов идентифицированных белков способна совершить революцию в биологии и медицине. Прежде ИИ умел распутывать структуру лишь небольшой доли таких белков.
Машинное определение структуры белка: ключ к пониманию заболеваний и медицинским инновациям
Животные, в основном, получают аминокислоты из белков, содержащихся в пище. Белки разрушаются в процессе пищеварения , который обычно начинается с денатурации белка путём помещения его в кислотную среду и гидролиза с помощью ферментов, называемых протеазами. Некоторые аминокислоты, полученные в результате пищеварения, используются для синтеза белков организма, а остальные превращаются в глюкозу в процессе глюконеогенеза или используются в цикле Кребса. Использование белка в качестве источника энергии особенно важно в условиях голодания, когда собственные белки организма, в особенности мускулов, служат источником энергии [88]. Аминокислоты также являются важным источником азота в питании организма. Единых норм потребления белков человеком нет. Микрофлора толстого кишечника синтезирует аминокислоты, которые не учитываются при составлении белковых норм. Основная статья: Сладкие белки Группа природных растительных белков, обладающих сладким вкусом. Выделяются преимущественно из семян и плодов тропических растений, произрастающих в Африке и Азии. Сладкие белки в 100-3000 раз слаще обычного сахара сахароза в пересчете на массу, при этом отличаются небольшой калорийностью.
На текущий момент идентифицированы семь белков сладкого вкуса, включая тауматин I и II Ivengar, 1979 , браззеин Ming, D. За исключением лизоцима, который получают из яичного белка, остальные белки выделяют из тропических растений. Сладкие белки используются в пищевой индустрии как безопасная альтернатива сахару и синтетическим подсластителям [89]. Они многократно в несколько тысяч раз слаще сахарозы [90] , при этом отличаются низкой калорийностью то есть, не провоцируют ожирение и не влияют на выработку инсулина [91]. Кроме того, в отличие от сахара, сладкие белки не оказывают вредного воздействия на зубы и ротовую полость [89]. Подсластители на белковой основе используются для изготовления диетических продуктов, показанных при диабете и ожирении [89].
Какие особые связи образуются между аминокислотами в первичной структуре белка: А пептидные; Б водородные; В дисульфидные; Г сложноэфирные. Какие органические вещества могут ускорять процесс синтеза белка: А гормоны; Б антитела; В гены; Г ферменты. Какую основную функцию выполняют белки в клетке: А энергетическую; Б защитную; В двигательную; Г строительную. В гене закодирована информация о: 1 строении белков, жиров и углеводов 2 первичной структуре белка 3 последовательности нуклеотидов в ДНК 4 последовательности аминокислот в 2-х и более молекулах белков 8.
Если предсказанная структура белка близка к другим предсказанным структурам, то можно сделать вывод о высоком качестве предсказания. Ограничения оценки качества Оценка качества предсказания структуры белков имеет свои ограничения. Во-первых, она зависит от доступности экспериментально определенных структур белков. Если таких структур недостаточно, то оценка качества может быть неполной или неточной. Во-вторых, оценка качества может быть влияна различными факторами, такими как размер белка, наличие гибких областей и наличие посттрансляционных модификаций. Эти факторы могут вносить дополнительные сложности в оценку качества предсказания структуры белков. В целом, оценка качества предсказания структуры белков является важным инструментом в биоинформатике. Она позволяет определить, насколько точно предсказанная структура соответствует реальной структуре белка и помогает улучшить методы предсказания структуры белков. Применение предсказания структуры белков Предсказание структуры белков имеет широкий спектр применений в биоинформатике и молекулярной биологии. Вот некоторые из них: Понимание функции белков Структура белка тесно связана с его функцией. Предсказание структуры белка позволяет узнать, какие регионы белка могут быть вовлечены в связывание с другими молекулами, какие активные сайты могут быть ответственны за каталитическую активность, и какие домены могут выполнять различные функции. Это помогает исследователям понять, как работает белок и как он взаимодействует с другими молекулами в клетке. Дизайн лекарственных препаратов Предсказание структуры белков играет важную роль в разработке новых лекарственных препаратов. Знание структуры целевого белка позволяет исследователям разработать молекулы-ингибиторы, которые могут связываться с активными сайтами белка и блокировать его функцию. Это может быть полезно при лечении различных заболеваний, таких как рак, инфекции и неврологические расстройства. Инженерия белков Предсказание структуры белков также может быть использовано для инженерии новых белков с желаемыми свойствами. Исследователи могут изменять аминокислотную последовательность белка, чтобы изменить его структуру и функцию. Предсказание структуры белка помогает оценить, какие изменения в последовательности могут привести к желаемым изменениям в структуре и функции белка. Эволюционные исследования Предсказание структуры белков также может быть использовано для изучения эволюции белков. Сравнение структур белков разных организмов позволяет исследователям определить, какие структурные элементы белка сохраняются в течение эволюции и какие изменения в структуре могут быть связаны с адаптацией к различным условиям среды. В целом, предсказание структуры белков имеет множество применений и играет важную роль в понимании биологических процессов, разработке лекарственных препаратов и инженерии белков. Текущие вызовы и направления исследований Разработка более точных методов предсказания структуры белков Одним из основных вызовов в области предсказания структуры белков является разработка более точных методов. Существующие методы имеют свои ограничения и не всегда могут предсказать структуру белка с высокой точностью. Исследователи работают над улучшением алгоритмов и разработкой новых подходов, которые позволят достичь более точных результатов. Интеграция экспериментальных данных Другой вызов заключается в интеграции экспериментальных данных в предсказание структуры белков. Экспериментальные методы, такие как рентгеноструктурный анализ и ядерное магнитное резонансное исследование, могут предоставить ценную информацию о структуре белка. Однако, эти методы дороги и трудоемки, и не всегда возможно получить экспериментальные данные для всех белков. Исследователи работают над разработкой методов, которые позволят интегрировать экспериментальные данные в предсказание структуры белков, чтобы улучшить точность предсказаний. Предсказание динамической структуры белков Структура белка не является статичной, она может изменяться во времени.
В ней можно найти информацию о трехмерной структуре белков, а также о взаимодействии белков с другими молекулами. Геномные базы данных являются важным инструментом для исследования белков и позволяют ученым получать доступ к большому объему информации о первичной структуре белка. Они обеспечивают широкие возможности для изучения белков и их роли в биологических процессах, а также для развития новых методов диагностики и лечения различных заболеваний. Зачем нужна информация о первичной структуре белка? Информация о первичной структуре белка играет ключевую роль в понимании его функциональности и свойств. Первичная структура белка представляет собой упорядоченную последовательность аминокислот, которая определяется генетической информацией в ДНК. Эта последовательность аминокислот влияет на формирование вторичной, третичной и четвертичной структуры белка, что, в свою очередь, определяет его биологическую активность и функциональность. Изучение первичной структуры белка позволяет установить его порядок аминокислот, что важно для понимания его происхождения, эволюции и связи с другими белками. Также, зная первичную структуру белка, можно предсказать его функцию и взаимодействие с другими молекулами, что имеет большое значение для разработки лекарств и биоматериалов. Информация о первичной структуре белка также помогает установить связь между генотипом и фенотипом, то есть между генетической информацией и наблюдаемыми признаками организма.
Адрес доставки белка указан уже в матричной РНК
| Ответы: Где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его синтез... | Где и в каком виде хранится информация о структуре белка. |
| Структура белка | 19 ответов - 0 раз оказано помощи. Хранится в ядре, синтез РНК. |
| Машинное определение структуры белка: ключ к пониманию заболеваний и медицинским инновациям | Ответы 1. Хранится в ядре, синтез РНК. Автор: joker66. |
| Где и в каком виде хранится информация о структуре белка? | Узнав их последовательность, можно попытаться теоретически предсказать структуру белка и то, как он ведет себя в организме. |
Где хранится белок в организме?
Далее мы рассмотрим базовые теоретические предпосылки, делающие предсказание трёхмерного строения молекул белков возможным и в общем виде основные методики, использующиеся сегодня в этой области. Фолдинг: возможно ли предсказать структуру белка на компьютере? Фолдинг — сворачивание белков и других биомакромолекул из развёрнутой конформации в «нативную» форму — физико-химический процесс, в результате которого белки в своей естественной «среде обитания» растворе, цитоплазме или мембране приобретают характерные только для них пространственную укладку и функции [6]. Фолдинг причисляют к списку крупнейших неразрешённых научных проблем современности — поскольку процесс этот далёк от окончательного понимания [7]. Само собой, парадокс Левинталя — кажущийся. Решение его заключается в том, что молекула, конечно, никогда не принимает подавляющего большинства теоретически возможных конформаций. Кооперативные эффекты фолдинга — одновременное формирование «зародышей» вторичной структуры, являющихся энергетически стабильными и уже не изменяющимися в процессе дальнейшего сворачивания — приводят к тому, что молекула белка находит «кратчайший путь» на воображаемой гиперплоскости потенциальной энергии к точке, соответствующей нативной конформации белка.
Нативная конформация при этом отделена заметным «энергетическим промежутком» potential energy gap от подавляющего числа несвёрнутых форм, а ближайшая её «окрестность» очень «узкая», впрочем определяет естественную конформационную подвижность молекулы. Ограниченность понимания механизмов фолдинга связана ещё и с тем, что его сложно наблюдать экспериментально: это достаточно быстрый динамический процесс, «разглядывать» который нужно на уровне отдельных молекул! И хотя сейчас уже проводят изучение сворачивания а точнее, разворачивания на отдельных молекулах [10] , это не пока не привело к принципиально новому уровню понимания механизма фолдинга — а ведь такое понимание могло бы дать эффективный алгоритм теоретического моделирования этого процесса. Биологические молекулы моделируют чаще всего с применением подхода эмпирических силовых полей [11] , позволяющего, в отличие от «абсолютно корректного» квантово-химического подхода см. Однако такое радикальное ускорение времени расчётов не может даваться даром: хотя многие компьютерные эксперименты в эмпирических силовых полях и дают реалистичные результаты, некоторые важнейшие для фолдинга кооперативные взаимодействия — такие как гидрофобный эффект или влияние молекул растворителя — не сводятся к парным взаимодействиям между отдельными атомами и не могут быть корректно учтены в этом подходе. Существует два основных препятствия тому, чтобы запустить моделирование молекулярной динамики МД какого-нибудь белка в необходимом окружении и «в кремнии» пронаблюдать фолдинг, получив в конце процесса желанную структуру.
Во-первых, характерные времена сворачивания всё же находятся на уровне миллисекунд, а максимально достижимое время моделирования на данном этапе развития вычислительной техники редко превышает одну микросекунду. Но, даже если представить, что мы не ограничены в мощностях компьютеров, всё равно остаются сомнения в возможности современных энергетических функций эффективно справиться с фолдингом — точность этих функций, управляющих эволюцией молекулы внутри компьютера, может оказаться недостаточной для того, чтобы направить сворачивание в нужном направлении. Кроме того, алгоритм, моделирующий подвижность, может навсегда «зациклить» молекулу в локальном энергетическом минимуме, чего никогда не случается в реальном процессе сворачивания. Однако определённые успехи в моделировании фолдинга с помощью молекулярной динамики всё же есть: небольшие белки — вроде 36-аминокислотного фрагмента виллина — удаётся свернуть в МД длительностью около микросекунды, запуская расчёты на суперкомпьютере или в распределённой вычислительной сети [12]. Итак, использование метода молекулярной динамики как средства моделирования процесса фолдинга пока что нецелесообразно и практически не достижимо. Однако существует возможность предсказать результат фолдинга — то есть, трёхмерную структуру белка.
Теоретические подходы, служащие этой цели, делятся на две большие группы: ab initio или de novo фолдинг — методики, не использующие в явном виде данных о структуре других белков, — и сопоставительное моделирование или моделирование на основании гомологии. Квантовая химия в расчётах свойств белковых молекул Как известно, уравнение Шрёдингера — «плоть и кровь» квантовых физики и химии — наиболее точный на сегодняшний день способ описать строение и динамику молекул. Однако точное аналитическое решение возможно получить лишь для крайне простых систем — например, атома гелия. Во всех более сложных случаях прибегают к численному решению приближений этого уравнения — так называемым полуэмпирическим методам квантовой химии. Методы эмпирических силовых полей такие как молекулярная динамика [11] не имеют никакого отношения к квантовой химии и «обращаются» с атомами моделируемых молекул в частности, белков как с классическими упругими частицами, связанными системой парных взаимодействий. Параметры этих взаимодействий очень простых, надо отметить как раз и называются силовым полем и определяют поведение системы при моделировании.
Электронные эффекты, такие как поляризуемость атомов, перенос электрона, образование и разрыв химических связей, а также кооперативные гидрофобные взаимодействия смоделированы в этом подходе быть не могут. Фолдинг «из первых принципов» Необходимо сразу отметить, что термин «ab initio фолдинг», часто применяемый для обозначения методов компьютерного предсказания структуры белка без использования структурных данных о других белках, не имеет отношения к тому ab initio, которое бытует в квантовой химии. Квантово-химический термин ab initio лат. Однако все вычисления, как правило, производятся в эмпирических силовых полях, описывающих парные взаимодействия в классической системе частиц, представляющей молекулу белка. Сами же эти силовые поля в неявном виде включают данные о структуре молекул не обязательно белковых — такие как парциальные заряды и массу атомов, а также длины и углы валентных связей, — и к квантово-механическим методам отношения не имеют. Поэтому целесообразно будет в дальнейшем использовать термин «de novo фолдинг» лат.
Наиболее «физически корректные» подходы из этой группы заключаются в основном в расчётах МД для моделирования процесса и результата фолдинга см. В остальных же случаях — тоже, впрочем, относящихся к маленьким белкам не более 150 аминокислотных остатков , — прибегают к дополнительным приближениям с целью уменьшить вычислительную сложность расчёта. Для увеличения вычислительной эффективности, в de novo подходах часто используются упрощённые модели представления белка — отдельные аминокислотные остатки, присутствующие в модели, представлены не так подробно, как в «полноатомных» подходах: вся боковая цепь моделируется лишь одним-двумя центрами «псевдоатомами». Так, например, боковая цепь триптофана содержит 16 атомов, а в упрощённом виде их может быть всего два-три и только один — для менее объемных остатков. De novo фолдинг проводится в специальном силовом поле также упрощённом по сравнению, например, с используемыми в МД , оценивая огромное количество вариантов укладки сворачиваемой молекулы по значению потенциальной энергии. Идентификация конформации, значительно с «зазором» более «низкой» по потенциальной энергии, чем остальные, может служить признаком конца поиска — аналогично тому, как нативная конформация с некоторым отрывом отстоит от несвёрнутых промежуточных состояний.
Конечно, кроме корректной функции потенциальной энергии, требуется преодолеть «комбинаторный взрыв», создаваемый парадоксом Левинталя. Очевидно, что перебрать все конформации, чтобы выбрать самую низкую по энергии, невозможно, а из-за слабого понимания механизмов сворачивания белка повторить тот «кратчайший путь», который ведёт к нативной структуре, на компьютере пока не удаётся. Чтобы как-то приблизиться к природному механизму сворачивания, исследователи пытаются выделить в последовательности моделируемого белка структурно консервативные фрагменты аналогичные тем, что в природе сворачиваются первыми и в дальнейшем уже остаются неизменными и как бы «собирают мозаику» из этих фрагментов. Эта процедура, тоже чрезвычайно ресурсоёмкая всё равно требуется перебрать астрономическое число вариантов!
Экспериментальные методы исследования, такие как рентгеноструктурный анализ, ядерный магнитный резонанс ЯМР , масс-спектрометрия и другие, позволяют установить последовательность аминокислот в белке. Кроме того, существуют программы и алгоритмы, которые используются для предсказания первичной структуры белка. Эти методы основаны на анализе генетической информации, полученной из ДНК или РНК, которая кодирует последовательность аминокислот в белке. Такие методы называются биоинформатическими и позволяют предсказывать структуру белка на основе его генетической информации.
Как называется этот процесс? Денатурация Существует ли в организме обратный процесс денатурации? Учитель: Тема нашего сегодняшнего урока это «Биосинтез белка». Сегодня мы с вами узнаем, из каких основных этапов состоит процесс биосинтеза белка, какую роль в нем играют нуклеиновые кислоты, а также какие органоиды и вещества клетки принимают в этом процессе самое непосредственное участие. Слайд 7 Биосинтез белков осуществляется во всех клетках эукариот и прокариот.
Информация о первичной структуре порядке аминокислот белковой молекуле закодирована последовательностью нуклеотидов в соответствующем участии молекулы ДНК-гене. Ген — это участок молекулы ДНК, определяющий порядок аминокислот в молекуле белка. Следовательно от порядка нуклеотидов в гене зависит порядок аминокислот в полипептиде т. Учитель: Система записи генетической информации в ДНК и-РНК в виде определенной последовательности нуклеотидов называется генетическим кодом. А зашифрована информация об этой первичной структуре в последовательности нуклеотидов в молекуле ДНК.
Молекула ДНК способна к самоудвоению. Репликация это - реакция матричного синтеза, при которой на одной цепи ДНК по принципу комплементарности строится вторая цепь т. Учитель: Единственные молекулы, которые синтезируются под контролем генетического материала клетки, - это белки если не считать РНК. Белки могут выполнять разные функции; это определяется аминокислотной последовательностью, которая зависит от информации о составе белка, закодированной в последовательности нуклеотидов ДНК генетический код. Вопрос к ученикам: Приведите примеры таких реакций?
Синтез и-РНК транскрипция происходит следующим образом. Синтезированная таким образом матричный синтез молекула и-РНК выходит в цитоплазму и на один ее конец нанизываются малые субъединицы рибосом и происходит сборка рибосом соединение малой и большой субъединиц. Транскрипция Слайд 5 Открыть мини-сайт на портале Pandia для ведения проекта.
Секрет последовательности аминокислотных остатков связан с их расположением и взаимодействиями в белке.
Каждая аминокислота вносит свой вклад в формирование пространственной структуры белка и его функциональность. Малейшее изменение в последовательности может привести к значительным изменениям в свойствах белка. Примеры: — Замена аминокислоты глутамата на лизин в гемоглобине приводит к полной потере его способности переносить кислород. Понимание секретов последовательности аминокислотных остатков позволяет исследователям лучше понять структуру и функцию белка, а также разрабатывать новые методы лечения различных заболеваний.
Глава 2: Где и как хранится информация о первичной структуре белка Информация о первичной структуре белка содержится в гене, который представляет собой участок ДНК. Ген состоит из нуклеотидов, и каждая тройка нуклеотидов называется кодоном. Кодон определяет конкретную аминокислоту, которая должна быть включена в белковую цепь.
Где и в каком виде хранится информация о структуре белка
Биополимеры белки схема. Белок при нагревании. Первичная структура белка при денатурации. При денатурации сохраняется.
При денатурации белков сохраняется. Реализация генетической информации в клетке. ДНК хранение наследственной информации.
Этапы реализации генетической информации в клетке. Функции хранения генетической информации. Запасные функции белков.
Запасающая функция белка. Гормоны белковой природы функции. Функции запасных белков.
Строение простых белков. Строение белковых молекул кратко. Строение белковых молекул.
Структуры белка. Структура и функции белков. Строение белков, структуры и функции.
Структуры белков и их функции. Биология - строение, свойства, функции белков. Денатурация белка структуры.
Биологическая роль денатурации белка. Денатурация первичной структуры белка. Денатурация белка реакция.
Четвертичная структура молекулы белка. Четвертичная структура белка четвертичная. Четвертичная структура белка.
Четвертичная структура белка это в биологии. Что такое обратимая денатурация структура белка. Денатурация белка.
Денатурация нарушение природной структуры белка. Обратимая денатурация белка. Белки первичная вторичная третичная четвертичная структуры.
Первичная вторичная и третичная структура белков. Структура белков первичная вторичная третичная четвертичная. Белки первичная вторичная третичная структуры белков.
Первичная структура белка 10 класс. Что такое первичная структура белка биология 10 класс. Структура белки биология 10 класс.
Третичная структура белка биополимер. Белки биополимеры мономерами. Биополимеры белки строение функции.
Биологические полимеры белки их структура и функции. Нуклеиновые кислоты хранение и передача наследственной информации. Строение нуклеиновых кислот биология 10 класс.
Нуклеиновые кислоты состоят из. Структура белка глобулярные белки. Третичная глобулярная структура белка.
Глобулярные белки структура. Третичная структура белков форма. Вторичная структура белка имеет вид спирали.
Вторичная структура белков функции. Вторичная функция белка. Структуры белков 9 класс.
Какого строение и функции РНК. Строение структуры функции белка клетки. Строение и функции хромосомы эукариотической клетки.
Белковая структура ДНК. ДНК белок строение. Денатурация куриного белка.
Яичный белок денатурация.
В 2020 году DeepMind выпустила ИИ AlphaFold AI, который позволяет с высокой точностью предсказывать структуры белков — информацию, которая поможет ученым понять, как работают белки и использовать эти знания для разработки лекарств. На основе воссозданных ИИ белковых структур была собрана база данных, которая состоит из более 200 млн известных человеку белков. Сообщается, что доступ к ней будет бесплатным. Таким образом компания планируют простимулировать исследования ученых. Ранее ученые из Вашингтонского университета разработали ИИ, который создает белки для использования в лекарственных препаратах. Исследователи обучили несколько нейронных сетей на данных о белках.
Такие белки называют сложными. В них выделяют полипептидную часть и небелковую часть, или простетическую группу. Так, например, в состав белка гемоглобина входит полипептид глобин и небелковая группа — гем, содержащая ион железа. Среди сложных белков в зависимости от природы простетической группы выделяют: хромопротеины содержат пигменты ; липопротеины содержат липиды ; нуклеопротеины содержат нуклеиновые кислоты и др. Пептид, содержащий более 40—50 аминокислотных остатков, обычно называют полипептидом или белком. Таким образом, разница между белком и пептидом заключается в том, что пептидом обычно называют низкомолекулярное соединение, а белком — высокомолекулярное. Молекулы белка могут содержать сотни и даже тысячи аминокислотных остатков: молекулярная масса белков колеблется в пределах от нескольких тысяч до сотен тысяч и даже миллионов дальтон. Первичная структура белка Каждая белковая молекула в живом организме характеризуется определенной последовательностью аминокислот, которая задается последовательностью нуклеотидов в структуре гена, кодирующего данный белок. Таким образом, в организме синтезируются белки с точно определенной химической структурой, которые были отобраны для выполнения определенных функций в процессе эволюции. Последовательность аминокислотных остатков в молекуле белка определяет его первичную структуру, то есть его химическую формулу. Точно так же как алфавит, в состав которого входят 33 буквы, позволяет создать огромное количество слов, с помощью 20 аминокислот можно создать почти неограниченное количество разнообразных белков. Аминокислотные остатки в белке связаны между собой пептидной связью. Пептидная связь имеет ряд особенностей, которые в значительной степени влияют на укладку полипептидной цепи в пространстве. Она приобретает характер двойной связи. Пептидная связь достаточно прочна, ее расщепление происходит лишь при использовании химических катализаторов кислота или основание в жестких условиях например, инкубации в течение 24 часов в 6 н HCl при температуре 105 оС , либо при катализе специфическими ферментами — пептидазами. В пептидной или белковой цепи выделяют N-концевой остаток, содержащий свободную аминогруппу, и С-концевой остаток, содержащий карбоксильную группу. Последовательность аминокислот в полипептидной цепи записывается, начиная с N-конца. Для обозначения аминокислот в полипептидной цепи существует трехбуквенный и однобуквенные коды аминокислот.
Секрет последовательности аминокислотных остатков связан с их расположением и взаимодействиями в белке. Каждая аминокислота вносит свой вклад в формирование пространственной структуры белка и его функциональность. Малейшее изменение в последовательности может привести к значительным изменениям в свойствах белка. Примеры: — Замена аминокислоты глутамата на лизин в гемоглобине приводит к полной потере его способности переносить кислород. Понимание секретов последовательности аминокислотных остатков позволяет исследователям лучше понять структуру и функцию белка, а также разрабатывать новые методы лечения различных заболеваний. Глава 2: Где и как хранится информация о первичной структуре белка Информация о первичной структуре белка содержится в гене, который представляет собой участок ДНК. Ген состоит из нуклеотидов, и каждая тройка нуклеотидов называется кодоном. Кодон определяет конкретную аминокислоту, которая должна быть включена в белковую цепь.
Где и в каком виде хранится информация о структуре белка?
Где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его синтез. Где хранится информация о структуре белка? (ДНК). Эта информация получила название генетической информации, а участок ДНК, в котором закодирована информация о первичной структуре какого-либо белка, называется геном. Строение желудка у НЕжвачных парнокопытных. Первичная структура белка. Каждая белковая молекула в живом организме характеризуется определенной последовательностью аминокислот, которая задается последовательностью нуклеотидов в структуре гена, кодирующего данный белок. Первичная структура белка. Каждая белковая молекула в живом организме характеризуется определенной последовательностью аминокислот, которая задается последовательностью нуклеотидов в структуре гена, кодирующего данный белок.