Правильный ответ здесь, всего на вопрос ответили 1 раз: где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его синтез. Информация о первичной структуре белка содержится в его генетической последовательности.
Как выглядит молекула
- Биосинтез белка. Генетический код
- Где хранится информация о структуре белка
- Важность первичной структуры белка
- Парадоксальные белки
Адрес доставки белка указан уже в матричной РНК
А у молекулы, с которой происходит взаимодействие, будет: две отрицательных группы и две положительных. Форма молекулы совпадает с формой активного центра. Кстати, у молекулы, которая взаимодействует с активным центром тоже есть свое название — лиганд. Надоели уже эти названия? Мне тоже… Строение активного центра и его взаимодействие с лигандом Ах, да — вся третичная структура определяется первичной…. Я знаю, что вы запомнили, но хочу немного понадоедать. Эти связи образуются между радикалами. Четвертичная структура белка Последняя, но самая большая! Не пугайтесь, только по размеру.
Она есть не у всех белков, некоторые прекрасно работают в виде третичной структуры и не парятся. Но представьте, что мы возьмем несколько третичных структур и как соединим их вместе. Пусть их будет 4 штуки, берем 4 шарика и соединяем их. Получаем четвертичную, но не из-за того, что мы взяли 4 шарика…. Эти шарики комплементарны друг другу в участках связывания — не активный центр, но чем-то похоже. Таких участков связывания много, поэтому ошибиться и не узнать своего товарища очень трудно. Каждая глобула, которую мы взяли — это отдельная полипептидная цепь. Прочитай это еще раз.
До этого все касалось только одной полипептидной цепи, а теперь их несколько. Такая цепь называется мономером или субъединицей , а при соединении мономеров образуется олигомер. Так что вся большая молекула — это олигомер. Четвертичная структура белка Какие связи все это стабилизируют? Чаще всего это водородные, ионные и Ван-дер-Вальсовы, так как каждый мономер прячет свои гидрофобные остатки вглубь молекулы, то они образуются редко. Получается, что четвертичную структуру стабилизируют силы слабого взаимодействия, ковалентных связей здесь почти никогда не бывает — очень редко могут быть дисульфидные. Поэтому можем спокойно забить на них. В чем отличие четвертичной структуры от третичной?
Ну кроме того, что тут объединено несколько полипептидных цепей. А вот какое — у олигомерных белков есть не только активный центр, но и другой — аллостерический центр. К этому замку не подойдут лиганды от активного центра, у него есть свои собственные ключики. Это очень важно, нужно запомнить! Господи, я превращаюсь в препода…. Аллостерические центры в четвертичной структуре Проведем аналогию с нашим домиком, только теперь их будет несколько. У каждого будет по главному и черному входу! Главный вход — активный центр, а черный ход — это аллостерический центр.
Аллострические центры дают кое-что важное — регуляцию. Маленькая молекула, которая соединится с аллостерическим центром может остановить работу целого огромного белка. Получается, что размер не важен — не удержался. Но каким образом одна молекула останавливает работу целого белка? Очень просто — хотел бы я так сказать. Присоединение молекулы к мономеру изменяет его конформацию. А это ведет к тому, что мономер изменяет конформацию других мономеров — происходят конформационные изменения всей структуры белка. В результате этих изменений закрывается активный центр — лиганд не может к нему подойти.
У всех этих изменений есть, как и всегда, свое название — кооперативный эффект. Кооперативный эффект И опять я про дом, если открыть черный ход, то нельзя открыть главный вход, ну и наоборот. Не всегда регуляция работает в таком ключе: черный ход может, наоборот, открывать парадную дверь. Но сейчас это не суть, главное понять смысол. Кстати, на самом деле чаще одна субъединица несет на себе аллостерический центр, а другая активный. Я решил запихнуть все в одну — думаю, что так будет нагляднее. Кроме этого, присоединение к активному центру также изменяет конформацию остальных мономеров, что приводит к облегченному присоединению лигандов. Хоть на картинке этого и не видно, но поверьте на слово!
Кооперативный эффект В четвертичной структуре взаимодействуют несколько полипептидных цепей! Стабилизируется молекула силами слабого взаимодействия. Давайте заканчивать уже со строением. Простые и сложные белки До этого мы говорили, что белок — это полипептидная цепь, которая что-то там делает. Иногда даже несколько цепей соединяются и образуют олигомер. Но мы кое-что упускали все это время. Ведь не все белки состоят только из полипептидных цепей. У гемоглобина есть гем, а это не белковая часть, ого!
Белки, которые располагаются на поверхности мембран соединяются с углеводами, которые спасают их от разрушения. Получается, что у некоторых белков есть дополнительные компоненты. Есть простые белки — они состоят только из аминокислотных остатков, а есть белки сложные. Они включают в себя белковую часть апопротеин , и небелковую простетическая группа. Простетические группы связана с белком с помощью ковалентных связей — просто так её не оторвёшь. Она очень важна, потому что белки без неё уже не могут работать. Простетических групп много — это могут быть металлы, углеводы, гем, липиды и еще куча всего. Но это так, для общего развития.
Разные простетические группы У нас осталось последнее. Денатурация — это потеря функции белка, через разрушение его четвертичной, третичной и вторичной структуры. Но не первичной!
Синтез белка происходит в, а точнее, синтез белка происходит на рибосомах — в основном они размещаются в цитоплазме. Поэтому, чтобы генетическая информация из ДНК передалась к месту, где белок синтезируется, необходим посредник. Роль такого посредника играет иРНК. Первый этап биосинтеза белка — транскрипция. Определение 4 Транскрипция переписывание — процесс синтеза молекулы иРНК на одной цепи молекулы ДНК, в основе которого лежит принцип комплементарности. Биосинтез белка происходит в рибосомах — с этим мы разобрались. Где происходит транскрипция?
Этот процесс осуществляется в ядре клетки. Транскрипция происходит в одно и то же время не на всей молекуле ДНК — для этого достаточно одного небольшого участка, отвечающего за определенный ген. Часть двойной спирали ДНК раскручивается, и короткий участок одной из цепей оголяется. Роль матрицы в синтезе молекул иРНК выполняет этот же участок. Далее в дело вступает фермент РНК-полимераза, который движется вдоль этой цепи. Он соединяет нуклеотиды в цепь иРНК, тем самым удлиняя ее. Замечание 2 Процесс транскрипции осуществляется одновременно на нескольких генах одной хромосомы и на генах разных хромосом. Они же осуществляют контроль запуска и остановку синтеза инициирующие и терминальные. Между генами они играют роль «разделительных знаков». Аминокислоты соединяются с тРНК в цитоплазме.
По своей форме молекула тРНК — лист клевера. Вверху этого листа находится антикодон: триплет нуклеотидов, отвечающий за кодировку аминокислоты ее эта тРНК и переносит. Замечание 4 Количество тРНК определяется количеством аминокислот. Так как много аминокислот кодируется при помощи нескольких триплетов, то количество тРНК превышает 20.
В зависимости от совершенства или несовершенства этой последовательности белок выполняет свои функции. Сегодня ведущие специалисты в области структурной биологии и организаторы проводимого раз в два года эксперимента по проблемам сворачивания белка фолдинга объявили об этом выдающемся достижении ученых из британской компании DeepMind, которая занимается разработками в области искусственного интеллекта ИИ. Было заявлено, что метод DeepMind будет иметь далеко идущие последствия. Так, например, он может резко ускорить создание новых лекарств. О чем идет речь? В человеческом организме имеются десятки тысяч различных белков, каждый из которых представляет собой цепочку, состоящую из множества аминокислот — от десятков до многих сотен. Порядок следования аминокислот предопределяет бесчисленное количество взаимодействий между ними и, тем самым, приводит к возникновению сложных трехмерных структур, которые, в свою очередь, и определяют свойства белков. Информация о таких белковых структурах позволяет ученым создавать новые лекарства. А возможность синтезировать белки с желаемой структурой позволит ускорить разработку ферментов ускорителей , с помощью которых можно, например, производить биотопливо и полностью разлагать пластмассовые отходы. На протяжении десятилетий ученые занимались расшифровкой трехмерных белковых структур, используя такие экспериментальные методы, как рентгеновская кристаллография или криоэлектронная микроскопия крио-ЭМ. Однако на использование подобных методов уходят, порой, месяцы или годы; к тому же эти методы не всегда работают. Из более чем 200 миллионов известных белковых структур было расшифровано всего около 170 тысяч. В 1960-х годах ученые пришли к выводу, что, если удастся определить все связи, характерные для данной конкретной белковой последовательности, то можно будет предсказывать и пространственную структуру белка. Однако поскольку в каждом белке имеются сотни аминокислотных звеньев, взаимодействующими между собой разными способами, то в итоге получаем, что общее возможное число подобных структур в расчете на одну аминокислотную последовательность просто гигантское. За решение этой задачи взялись ученые-компьютерщики, но дела шли медленно.
А теперь, внимание, важное определение. Запомни его обязательно: Генетический код — это система записи информации о последовательности расположения аминокислот в белках с помощью последовательности расположения нуклеотидов в иРНК. Генетический код обладает следующими свойствами: Триплетность: каждая аминокислота кодируется тремя расположенными подряд нуклеотидами. Последовательность из трёх нуклеотидов называется триплетом, или кодоном. Всего их 64. При этом в кодировании аминокислот принимают участие 61 из них. Зачем нужны ещё три кодона? Об этом расскажу чуть ниже. Универсальность: генетический код един для всех живых организмов — от прокариот до человека. Вырожденность или избыточность : одна и та же аминокислота может быть зашифрована несколькими триплетами обычно от 2 до 6.
Где хранится информация о структуре белка (89 фото)
Последовательность аминокислот в текстовом формате: Самым простым и широко используемым методом является запись последовательности аминокислот в текстовом формате. В этом случае каждая аминокислота обозначается своим трехбуквенным кодом, а последовательность разделяется пробелами или другими символами. Этот метод удобен для чтения и обработки данных, но занимает большой объем памяти. Нотация однобуквенных кодов: Чтобы уменьшить объем хранимой информации, можно использовать нотацию однобуквенных кодов для обозначения аминокислот. В этом случае каждая аминокислота обозначается одной буквой, что значительно сокращает объем записи. Такой метод часто используется в базах данных белков. Бинарное кодирование: Для экономии памяти можно использовать бинарное кодирование, при котором каждая аминокислота представляется в виде числа или битовой последовательности. Это позволяет уменьшить объем хранимой информации, но усложняет чтение и обработку данных. Эти форматы позволяют хранить дополнительные метаданные о белке, такие как идентификатор, описание и другие сведения. Использование баз данных: Для эффективного хранения и поиска информации о первичной структуре белка часто используются специализированные базы данных, такие как UniProt или Protein Data Bank.
Эти базы данных предоставляют удобный интерфейс для поиска, фильтрации и анализа информации о белках, а также хранят большой объем данных о белках из различных источников. В завершение следует отметить, что выбор метода хранения информации о первичной структуре белка зависит от конкретных задач и требований и может варьироваться в различных научных и прикладных областях. Преимущества электронного хранения информации о первичной структуре белка Электронное хранение информации о первичной структуре белка предоставляет ряд преимуществ перед традиционными методами хранения на бумаге или в других формах. Во-первых, электронное хранение позволяет обеспечить более удобный и быстрый доступ к информации. Белки являются сложными молекулами, и их первичная структура часто состоит из большого количества аминокислотных остатков. С использованием электронного хранения, ученые могут легко найти и анализировать информацию о конкретном белке или конкретном аминокислотном остатке, используя поисковые запросы и фильтры.
Такие методы называются биоинформатическими и позволяют предсказывать структуру белка на основе его генетической информации. Таким образом, информация о первичной структуре белка может быть получена из различных источников, включая базы данных белков, научные статьи и биоинформатические методы. Эти данные играют важную роль в изучении и понимании свойств и функций белков, а также в разработке новых лекарственных препаратов и технологий. Основные источники данных Информация о первичной структуре белка может быть получена из различных источников.
Однако распутать трехмерную структуру крайне сложно, потому что количество возможных конфигураций зашкаливает. Обычно биологи действуют экспериментальным путем, используя очень дорогие и трудоемкие методы. А теперь эта база пополнилась всеми белками, которые существуют почти в каждом организме на Земле, геном которого был секвенирован. Это свыше 200 млн структур, сообщает ZME Science. Появление доступных 3D-структур белков позволит ученым разобраться в функциях тысяч молекул в геноме человека, которые до сих пор оставались загадкой и которые могут быть связаны с болезнетворными генными вариантами. Также они могут применяться для ускоренного получения новых лекарственных препаратов.
Ферменты, необходимые для окончательного переваривания белков, выбрасываются поджелудочной железой в верхний отдел тонкой кишки — двенадцатиперстную кишку. Работающий в желудке пепсин вместе с работающими в двенадцатиперстной кишке трипсином и другими ферментами расщепляют большинство пищевых белков до аминокислот. Что съедает белок в организме? Белки необходимы для роста и восстановления клеток тела. Белковая пища - мясо, рыба, яйца, молочные продукты и бобовые - в желудке расщепляется на аминокислоты и поглощается тонким кишечником; потом печень решает, какие из аминокислот нужны организму. Остальные вымываются с мочой. Где накапливается белок в клетке? Белки запасаются в мембранном соке, так как они лучше сохраняются именно в жидком виде. Нерастворимые аминокислоты тоже важны, но чаще всего они запасаются в цитоплазме. Что происходит с белками в организме человека? Полученные с пищей белки подвергаются полному гидролизу в желудочно-кишечном тракте до аминокислот, которые всасываются и кровотоком распределяются в организме см. Как понять что организму не хватает белка?
Подписка на дайджест
- В чём же сложность?
- Биоинформатика: Определение и предсказание структуры белков – важные методы и применение
- Ответы: Где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его синтез...
- Белки — Википедия
- Биосинтез белка. Генетический код и его свойства
- Парадоксальные белки
Где хранится информация о первичной структуре белка
Наследственная информация – это информация о строении белка (информация о том, какие аминокислоты в каком порядке соединять при синтезе первичной структуры белка). 1.в ДНК. зашифрована в последовательности четырёх азотистых оснований. попадать посредством отшнуровываний выпячиваний и выростов ядерной оболочки. рипция. Первичная структура белка представляет собой уникальную последовательность аминокислот, которая определяется его генетической информацией. Первичная структура фибриллярных белков также высоко регулярна, периодична, — потому-то из нее и образуется обширная регулярная вторичная структура. Правильный ответ на вопрос«Где хранится информация о структуре белка? и где осуществляется его синтез » по предмету Биология. Развернутая система поиска нашего сайта обязательно приведёт вас к нужной информации.
Биосинтез белка
Банки данных о белках. UniProt – последовательности и аннотации RefSeq – последовательности и аннотации PDB – пространственные структуры PubMed – публикации – еще много чего. Тегиструктура белка это, где хранится информация о структуре белка, кто открыл первичную структуру белка, для определения белка применяют в химии, какая структура молекулы белка определяется. Первичная структура фибриллярных белков также высоко регулярна, периодична, — потому-то из нее и образуется обширная регулярная вторичная структура. Именно последовательность нуклеотидов называется генетической информацией, а участок последовательности, в котором хранится информация о первичной структуре белка это и есть ген. Тегиструктура белка это, где хранится информация о структуре белка, кто открыл первичную структуру белка, для определения белка применяют в химии, какая структура молекулы белка определяется.
Машинное определение структуры белка: ключ к пониманию заболеваний и медицинским инновациям
По поводу первого пункта: Может быть кого-то огорчу, но первичная структура вовсе не однозначно определяет структурную организацию на более высоких уровнях. Иначе при денатурации белков и последующем устранении фактором венатурации ВСЕГДА происходила правильная ренатурация , чего не происходит. Отсюда вывод - фолдинг белка все-таки сильно зависит от энергозависимого функционирования шаперонов. По поводу второго пункта: Здесь может быть 2 пути включения кофактора в белок: либо простое связывание, и тогда оно определяется третичной или четвертичной структурой самого белка как правило такое связывание поддерживается слабыми типами взаимодействий и обратимо , либо ферментативным путем.
Поэтому разработка методов предсказания структуры белков стала активной областью исследований. В данной статье мы рассмотрим определение структуры белков, методы и алгоритмы их предсказания, а также применение и оценку качества предсказанных структур. Также мы обсудим текущие вызовы и направления исследований в этой области. Нужна помощь в написании работы? Написание учебной работы за 1 день от 100 рублей. Посмотрите отзывы наших клиентов и узнайте стоимость вашей работы.
Подробнее Определение структуры белков Структура белков — это трехмерное пространственное расположение атомов в молекуле белка. Она определяет форму и функцию белка, и является ключевым фактором в его взаимодействии с другими молекулами в клетке. Структура белка может быть представлена в виде последовательности аминокислот, которые связаны между собой пептидными связями. Каждая аминокислота имеет свою химическую природу и может взаимодействовать с другими аминокислотами внутри белка. Определение структуры белков является сложной задачей, так как она требует экспериментальных методов, таких как рентгеноструктурный анализ, ядерный магнитный резонанс ЯМР и криоэлектронная микроскопия. Эти методы позволяют получить информацию о расположении атомов внутри белка. Однако, экспериментальные методы могут быть дорогостоящими и трудоемкими, поэтому разработаны методы предсказания структуры белков на основе их последовательности аминокислот. Эти методы используют алгоритмы и модели, чтобы предсказать трехмерную структуру белка на основе его последовательности. Определение структуры белков имеет большое значение для понимания их функции и взаимодействия с другими молекулами.
Это позволяет исследователям разрабатывать новые лекарственные препараты, улучшать существующие методы лечения и предсказывать эффекты генетических мутаций на структуру и функцию белков. Значение предсказания структуры белков Предсказание структуры белков имеет огромное значение в биоинформатике и молекулярной биологии. Знание трехмерной структуры белка позволяет исследователям лучше понять его функцию, взаимодействие с другими молекулами и механизмы, лежащие в основе его деятельности. Вот несколько основных причин, почему предсказание структуры белков является важным: Понимание функции белков Структура белка неразрывно связана с его функцией. Знание трехмерной структуры позволяет исследователям понять, как белок взаимодействует с другими молекулами, какие регионы ответственны за его активность и какие изменения в структуре могут привести к изменению функции. Разработка новых лекарственных препаратов Предсказание структуры белков играет важную роль в разработке новых лекарственных препаратов. Знание структуры целевого белка позволяет исследователям разработать молекулы-ингибиторы, которые могут связываться с белком и блокировать его активность. Это открывает новые возможности для лечения различных заболеваний, таких как рак, инфекции и неврологические расстройства. Улучшение существующих методов лечения Предсказание структуры белков также может помочь улучшить существующие методы лечения.
Знание структуры белка позволяет исследователям оптимизировать действие лекарственных препаратов, улучшить их специфичность и снизить побочные эффекты. Это может привести к более эффективному лечению и улучшению качества жизни пациентов. Понимание эффектов генетических мутаций Предсказание структуры белков также может помочь исследователям понять эффекты генетических мутаций на структуру и функцию белков. Знание структуры белка позволяет предсказать, какие изменения в последовательности аминокислот могут привести к изменению его структуры и функции. Это может помочь в диагностике генетических заболеваний и разработке персонализированного подхода к лечению.
В основном ДНК вируса просто окружена белковою оболочкою. Синтез белка происходит в цитоплазме на рибосомах. Знаешь ответ?
Геномные базы данных Геномные базы данных представляют собой специализированные онлайн-ресурсы, в которых хранится информация о первичной структуре белка. Они содержат данные о последовательности аминокислот, а также о генетической информации, кодирующей белок. Одной из самых популярных геномных баз данных является UniProt, который интегрирует информацию из различных источников и предоставляет комплексные данные о белках. В UniProt можно найти информацию о последовательности аминокислот, генетической информации, структуре и функции белка, а также о его взаимодействии с другими молекулами. Она содержит огромное количество данных о белках, включая их последовательность аминокислот, структуру, функцию, экспрессию и их взаимодействие с другими молекулами. В ней можно найти информацию о трехмерной структуре белков, а также о взаимодействии белков с другими молекулами. Геномные базы данных являются важным инструментом для исследования белков и позволяют ученым получать доступ к большому объему информации о первичной структуре белка. Они обеспечивают широкие возможности для изучения белков и их роли в биологических процессах, а также для развития новых методов диагностики и лечения различных заболеваний. Зачем нужна информация о первичной структуре белка? Информация о первичной структуре белка играет ключевую роль в понимании его функциональности и свойств.
Торжество компьютерных методов: предсказание строения белков
| Белки — Википедия | Информация о первичной структуре белка может быть получена с помощью ПСХ-секвенирования путем секвенирования геномной ДНК. |
| Где и в каком виде хранится информация о структуре белка? - Биология | Определить трехмерную структуру белка можно несколькими способами. Один из методов — рентгеновская кристаллография. При таком подходе выделяется очень большое количество белка, затем он очищается, и белок образовывает кристалл. |
| Где находится информация о первичной структуре белка и как она хранится | Информация о первичной структуре белка может быть получена с помощью ПСХ-секвенирования путем секвенирования геномной ДНК. |
| Найден ключ от замка жизни: биолог Северинов о главном прорыве года | Информация о структуре белка хранится ва его синтез осуществляется_Роль uPHK в процессе биосинтеза белка_Роль mPHK в процессе биосинтеза. |
| Биоинформатика: Определение и предсказание структуры белков – важные методы и применение | Структура закодированного белка. Информация о первичной структуре белка закодирована в виде. |
Урок: «Биосинтез белка»
| ИИ от DeepMind для определения структуры белка выложили в открытый доступ / Хабр | Информация о первичной структуре белка содержится в его генетической последовательности. |
| Важнейшее открытие за 50 лет: алгоритм DeepMind научили определять структуру белка - | Информация о первичной структуре белка хранится в. Наследственная информация о первичной структуре белка. |
Строение и функции белков. Денатурация белка
| Где хранится информация о структуре белка | 2. В какой структуре хранится информация о первичной структуре белка? |
| Где и в каком виде хранится информация о структуре белка? - Биология | Где хранится информация о первичной структуре белка — места, где находятся записи о последовательности аминокислотных остатков. |
| Где хранится информация о структуре белка (89 фото) | Эта информация получила название генетической информации, а участок ДНК, в котором закодирована информация о первичной структуре какого-либо белка, называется геном. |
| Где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его синтез | Как она зашифрована в этой молекуле? Как информация из ядра передаются в цитоплазму? |
| Найден ключ от замка жизни: биолог Северинов о главном прорыве года | Первичная структура фибриллярных белков также высоко регулярна, периодична, — потому-то из нее и образуется обширная регулярная вторичная структура. |
Где находится информация о первичной структуре белка и как она хранится
Эта функция белков Обратите внимание,есть ли вблизи стаи птиц,Чем птицы заняты?Как изменилась их жизнь с. Поскольку структура белка определяет его функцию, база данных из 200 миллионов идентифицированных белков способна совершить революцию в биологии и медицине. Прежде ИИ умел распутывать структуру лишь небольшой доли таких белков. 1.в ДНК. зашифрована в последовательности четырёх азотистых оснований. попадать посредством отшнуровываний выпячиваний и выростов ядерной оболочки. рипция. Именно последовательность нуклеотидов называется генетической информацией, а участок последовательности, в котором хранится информация о первичной структуре белка это и есть ген.