не могли бы вы сказать где в этом тексте категория состояния? Разные вопросы. Здесь написанно в крации? Информация о структуре белка хранится ва его синтез осуществляется_Роль uPHK в процессе биосинтеза белка_Роль mPHK в процессе биосинтеза. Где хранится информация о первичной структуре белка — места, где находятся записи о последовательности аминокислотных остатков. ДНК несет информацию о: 1) последовательности аминокислот в молекуле белка 2) месте определенной аминокислоты в белковой цепи 3) признаке конкретного организма 4) аминокислоте, включаемой в белковую цепь 4. Код ДНК вырожден потому, что: 1).
Этапы биосинтеза белка
- Машинное определение структуры белка: ключ к пониманию заболеваний и медицинским инновациям
- Образцы для анализа первичной структуры белка
- Где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его синтез
- Определение первичной структуры белка
- Рекомендуемые сообщения
Генетический код. Биосинтез белка | теория по биологии 🌱 основы генетики
Исследования точности алгоритмов по определению структуры белка больше — лучше Зачем нужно определять структуру белка? Это открытие позволит создать новые лекарственные препараты против болезней, поскольку с помощью структуры ученые будут знать, как работает белок, как он сворачивается и взаимодействует с другими элементами, чтобы его можно было безболезненно использовать в лекарствах. Также структура белка позволяет понять, как болезни распространяются и влияют на организм человека. Например, болезнь Паркинсона развивается из-за накопления в организме белка альфа-синуклеина: он скручивается и образует внутри нейронов токсичные клубки — тельца Леви. Последние затем поражают нейроны в головном мозге. Однако откуда именно появляется этот белок, ученые до сих пор точно не знают. Понимание трехмерной структуры белка поможет ответить на этот вопрос.
То же самое касается болезни Альцгеймера , путь распространения которой пролегает через нарушение связи между нейронами, особенными клетками, которые обрабатывают и передают электрические и химические связи между областями мозга. Это приводит к смерти клеток мозга и накоплению двух типов белка, амилоида и тау. Точное взаимодействие между этими двумя белками в значительной степени неизвестно. Одна из трудностей диагностики болезни Альцгеймера заключается в том, что у нас нет надежного и точного способа измерения этих белковых накоплений на ранних стадиях заболевания. AlphaFold 2 поможет диагностировать болезнь Альцгеймера на более ранних стадиях и даст возможность для создания нужного лекарства. Это важнейшее открытие за последние 50 лет, — говорит Джон Моулт, биолог из Университета Мэриленда, который стал соучредителем CASP в 1994 году с целью разработки вычислительных методов для точного предсказания структур белков.
Трансляция белка наступает со стартового кодона АУГ. Из этой зоны всякая рибосома прерывисто, триплет за триплетом, перемещается по иРНК, что сопровождается увеличением полипептидной цепочки. Количество аминокислот в белке соответствует числу триплетов иРНК. Встраивание аминокислот исполняется при содействии тРНК — главных агентов биосинтеза белка в организме.
Цепь тРНК своей конфигурацией напоминает листик клевера. На вершине размещается особенный триплет — антикодон, который прикрепляется согласно принципу комплиментарности к конкретному кодону иРНК. Рассмотрим последовательность ключевых процессов данного этапа биосинтеза белка. Молекула тРНК, несущая первостепенную аминокислоту, подходит к рибосоме и примыкает антикодоном к комплиментарному ей триплету.
Впоследствии к данной рибосоме присоединяется второй комплекс из тРНК и аминокислоты. В итоге между аминокислотами зарождается пептидная связь. Первая тРНК, сбросив аминокислоту, оставляет рибосому. Затем к сформировавшейся цепочке прикрепляется третья аминокислота, доставленная в рибосому собственной тРНК, потом четвертая и так далее.
На этом образование данной белковой цепочки прекращается, а иРНК под действием ферментов распадаются на нуклеотиды. Всякий этап биосинтеза белка ускоряется подходящим ферментом и снабжается энергией за счет расщепления АТФ. Большую роль в транспорте белка после его биосинтеза играет эндоплазматическая сеть. Образовавшиеся белки поступают в ее каналы, по которым перемещаются к определенным участкам клетки.
Синтез белковых молекул протекает непрерывно и с большой скоростью: в одну минуту образуется примерно 50-60 тысяч пептидных связей. Синтез одной молекулы длится всего 3-4 секунды. Для сравнения можно привести пример синтезированного искусственно белка инсулина. Эта молекула состоит из 51 аминокислотного остатка, а для его синтеза потребовалось провести около 5000 операций.
В этой работе принимали участие 10 человек в течении трех лет. Как видите, в лабораторных условиях синтез белка требует огромных усилий, времени и средств. В результате биосинтеза половина белков нашего тела обновляются за 80 дней. За всю свою жизнь человек обновляет весь свой белок около 200 раз.
Синтез белка характерен только для живых существ, значит, является основным отражением свойств живого.
Запишите цифры 1-3 в порядке, соответствующем буквам. А транспортирует аминокислоты В участвует в процессе транскрипции Г образуют полисомы Ответ 31122 1. Найдите три ошибки в приведённом тексте. Укажите номера предложений, в которых они сделаны. Ответ 235 2.
Таким образом, формируется последовательность аминокислот, которая и определяет первичную структуру белка. Первичная структура белка является основой для формирования вторичной, третичной и кватернической структур. Она определяет пространственное расположение и взаимодействие аминокислотных остатков белка, которые влияют на его функцию, свойства и активность. Информация о первичной структуре белка, то есть последовательности аминокислот, может быть найдена в различных источниках. В этих базах данных можно найти информацию о первичной структуре белка, а также о различных атрибутах и свойствах белков.
Биоинформатические инструменты: Существуют различные биоинформатические инструменты, которые позволяют проводить анализ последовательности белка и определять его первичную структуру. Научные публикации: Научные статьи являются также источниками информации о первичной структуре белка. Многие исследования содержат детальные описания структуры протеинов и их последовательностей.
Где хранится белок в организме?
Техники секвенирования ДНК позволяют определить последовательность нуклеотидов в гене, что в свою очередь позволяет узнать последовательность аминокислот в белке. Эта информация является основой для определения первичной структуры белка. Геномы Геномы, которые представляют собой полный набор генетической информации организма, также являются важными источниками информации о первичной структуре белка. Геномы состоят из молекул ДНК, которые содержат гены, кодирующие белки. С помощью секвенирования геномов ученые могут определить последовательности нуклеотидов, что позволяет получить информацию о последовательностях аминокислот в белках. Геномные базы данных, такие как GenBank, могут быть использованы для доступа к информации о геномах различных организмов. Поиск в таких базах данных позволяет получить информацию о последовательностях генов и белков, включая их первичную структуру. Накопление и доступ к информации о первичной структуре белков с помощью молекул ДНК и геномов играют важную роль в биологических и медицинских исследованиях, а также в развитии фармацевтических препаратов и терапий. Каждая хромосома содержит много различных генов, которые определяют, какие белки будут синтезироваться в организме. Молекулы ДНК имеют двойную спиральную структуру, которая образуется благодаря взаимодействию химических связей между нуклеотидами.
Важно отметить, что последовательность нуклеотидов в каждой цепи ДНК является уникальной для каждого организма. Изучение молекул ДНК позволяет ученым понять, какие гены присутствуют у организма, а также выявить мутации и генетические нарушения. С помощью современных технологий можно анализировать и секвенировать ДНК, что дает возможность осуществлять генетическую диагностику и проводить молекулярные исследования. Геномы Понимание геномов является важным аспектом молекулярной биологии, поскольку они содержат информацию о структуре и функциях белков — основных строительных блоках живых организмов. Геномы также помогают расшифровывать эволюционные связи между организмами и исследовать механизмы наследования генетической информации. Современные методы секвенирования ДНК позволяют определить последовательность оснований в геноме и раскрыть его структуру. Это важно для понимания мутаций, приводящих к наследственным заболеваниям, а также для исследования различных фенотипических особенностей органов и тканей. Информация о геномах организмов доступна в общедоступных базах данных, таких как GenBank и Ensembl. В этих базах данных можно найти последовательности генов, аннотации о функциях белков, а также информацию о различных регуляторных элементах генома и их взаимодействии с другими молекулами.
Изучение геномов является активной областью научных исследований, и новые данные о геномах постоянно поступают в открытый доступ.
У мРНК, кодирующих мембранный белок, локализация вдоль клеточной мембраны не нарушается даже при ингибировании трансляции. Различные способы остановки белкового синтеза у мРНК гена bglF, кодирующего одну из мембранных пермеаз , не изменяют локализацию мРНК внутри клетки. Иллюстрация из обсуждаемой статьи в Science Но как же быть, если мРНК полицистронна, то есть кодирует сразу несколько белков, которые имеют разные «адреса доставки»?
У бактерий такая ситуация встречается очень часто, когда несколько генов которые, допустим, кодируют ферменты одного метаболического пути организованы в оперон и имеют один промотор , с которого считывается одна большая мРНК. Оказалось, что у такой мРНК достаточно одной открытой рамки считывания для трансляции мембранного белка, чтобы молекула переместилась к плазматической мембране. То есть участок мРНК, кодирующий мембранный белок, является определяющим для выбора места локализации всей молекулы. Такое происходит, даже если все остальные белки, кодируемые этой мРНК, цитоплазматические.
Если же разделить такую большую молекулу мРНК на отдельные участки цистроны , которые кодируют отдельные белки, то распределение в клетке отдельных мРНК происходит в зависимости от локализации белков, которые они кодируют рис. Локализация полицистронной мРНК, кодирующей два белка мембранный и цитоплазматический определяется цистроном, который кодирует мембранный белок. Локализация моноцистронных мРНК в клетке: a — кодирует мембранный белок, b — кодирует цитоплазматический белок. Локализацию полицистронной мРНК общей для обоих белков однозначно определяет участок молекулы, который кодирует мембранный белок, независимо от места связывания с флуоресцентной меткой изображения c и d.
Иллюстрация из обсуждаемой статьи в Science Дальнейший анализ показал, что у молекул мРНК, как правило, есть конкретная область, которая и определяет их распределение в клетке. Так, например, мембранные белки состоят из гидрофильных частей, которые обращены наружу мембраны, и гидрофобной части, которая находится внутри мембраны.
Вариант 2. Немахровое растение — гетерозигота Аа. В первом варианте скрещивания махровых растений не окажется. Рассчитаем доли потомков по генотипам и фенотипам во втором поколении. Задание ollbio08101120172018в2 У многих видов бактерий для защиты от вирусов есть специальные ферменты — рестриктазы. Они расщепляют ДНК по определённым симметричным последовательностям, которые в ДНК бактерий данного вида отсутствуют или модифицированы присоединением к основанию метильной группы. Они называются по первым буквам латинского названия рода и вида бактерии, например, Bgl — рестриктаза из гнилостной бактерии Bacillus globigii.
При действии такого фермента на очищенную ДНК разрывы происходят в строго определённых местах и образуются фрагменты ДНК определённой длины с определёнными последовательностями на концах. Например, рестриктаза BglII расщепляет последовательность: При этом на концах полученных фрагментов ДНК всегда будут одинаковые и комплементарные друг другу одноцепочечные участки ДНК, называемыми «липкими концами», так как они могут соединяться между собой за счёт образования комплементарных пар оснований. Если такой комплекс обработать ферментом ДНК-лигазой, произойдёт ковалентное соединение фрагментов, соединённых «липкими концами». Это лежит в основе метода получения рекомбинантных ДНК. При таком сшивании соединение концов одного фрагмента при его длине более 500 нуклеотидных пар происходит в 10 раз чаще, чем соединение концов двух разных фрагментов. У многих бактерий кроме основной хромосомы присутствуют небольшие дополнительные ДНК, называемые плазмидами. Они представляют собой кольцевые молекулы ДНК, способные к репликации в клетке, и несут гены, отсутствующие в основной хромосоме, например, гены устойчивости к антибиотикам. Плазмида pСО36 несёт гены устойчивости к эритромицину и ампицилину и состоит из 4200 пар нуклеотидов. Рестриктаза BglII расщепляет эту плазмиду только по гену устойчивости к эритромицину в начале этого гена.
Полученные ДНК смешали с клетками бактерий, не несущих плазмид и неустойчивых к антибиотикам. В результате произошла генетическая трансформация: в часть клеток проникла ДНК плазмиды и изменила их свойства. Полученные клетки высеяли на твёрдую питательную среду, не содержащую антибиотиков. В результате деления каждая клетка образовала колонию генетически идентичных клеток. Было получено 51366 таких колоний. Клетки из каждой колонии пересеяли на среду, содержащую ампициллин, на которой рост дали 573 колонии. Клетки из колоний, выросших на ампициллине, пересеяли на среду с эритромицином. На этой среде выросла 51 колония. Из них выдели плазмидную ДНК, и оказалось что она представлена двумя разными по длине формами, причём каждой колонии был только один вид плазмиды.
Почему не все колонии, выросшие на ампициллине, дали рост на эритромицине? Как можно объяснить разную длину плазмид в устойчивых к эритромицину колониях? Сколько всего размерных классов плазмид можно найти в колониях, устойчивых к ампицилину? Сначала найдём место расщепления плазмиды рестриктазой BglII: Таких участков оказывается два. В результате расщепления из плазмиды выщепляется короткий фрагмент: Остаётся укороченная линейная ДНК, содержащая интактный ген устойчивости к ампицилину и расщеплённый ген устойчивости к эритромицину. При сшивании липких концов ДНК-лигазой наиболее часто будут соединяться концы этой молекулы и образовываться кольцо длиной 4163 нуклеотида. Такая ДНК будет сообщать клеткам устойчивость к ампицилину и не даст устойчивости к эритромицину. Второй фрагмент из-за небольшой длины не может замкнуться в кольцо. Второй вариант лигирования приводит к сшиванию липких концов двух фрагментов.
Он происходит примерно в 10 раз реже, а после сшивки вторая пара липких концов скорее всего также, как и исходный фрагмент замкнётся в кольцо. Таких колец из пары фрагментов может образоваться 4 вида: димеры большого фрагмента в двух разных ориентациях правый конец с левым концом второго фрагмента и левый конец с правым концом второго фрагмента или правый с правым и левый с левым и соединения большого и малого фрагмента в двух разных ориентациях вариант исходной плазмиды и инверсия малого фрагмента. Из них только в варианте исходной плазмиды восстанавливается устойчивость к эритромицину. Линейная молекула, образованная сшиванием двух фрагментов, может присоединить ещё один фрагмент с ещё в 10 раз меньшей частотой. Такие фрагменты в дальнейшем будут циклизоваться в плазмиды трёх размеров: из трёх больших фрагментов, из двух больших и одного малого и одного большого и двух малых. Три малых фрагмента дадут короткую последовательность, которая не сможет замкнуться в кольцо и существовать в клетке. В каждом размерном классе будет несколько вариантов с разной ориентацией фрагментов. Только в одном из них восстановится ген устойчивости к эритромицину: правый конец большого фрагмента соединяется с левым концом малого фрагмента, а правый конец малого фрагмента — с левым концом второго большого фрагмента, а оставшиеся концы двух больших фрагментов соединяются с образованием кольцевой плазмиды длиной 8363 пары нуклеотидов. Вероятность образования плазмид из 4 и более фрагментов ещё на порядок ниже и их обнаружение при данном числе полученных трансформированных клеток нереально.
Так как расщепление рестриктазой не затрагивает ген устойчивости к ампицилину, все клетки, в результате трансформации получившие любую плазмиду, будут устойчивы к ампицилину и вырастут на среде с этим антибиотиком. Таким образом из 33506 выросших колоний плазмиду получили 578, выросших на ампицилине. На эритромицине могут вырасти только те клетки, в которые попали плазмиды, в которых в результате лигирования восстановится последовательность нуклеотидов в гене устойчивости к этому антибиотику, расщеплённому рестриктазой.
Вообще, моделирование структуры по гомологии с белком, выполняющим отличную функцию, не способно автоматически дать модель, пригодную для практически важных задач. Обязательно требуется аккуратная оптимизация, превращающая «заготовку» которой, по сути, является модель «нулевого приближения» в рабочий инструмент, — задача, зависящая скорее от интуиции и опыта исследователя, чем от конкретных компьютерных методик.
Если же гомология низка, то накопившиеся структурные отличия, скорее всего, уже слишком велики для аккуратного моделирования, или — больше того — реальной гомологии между двумя белками нет никакой, а наблюдаемый уровень идентичности последовательностей является лишь случайным событием. Рисунок 3. Качество и сфера пригодности компьютерных моделей белков, основанных на различной степени гомологии. Чем выше идентичность последовательностей моделируемого белка и шаблона — тем более высококачественными получаются модели, и область их пригодности расширяется на чувствительные к точному расположению атомов приложения — такие как объяснение каталитического механизма, докинг лигандов и разработка новых лекарств. Вертикальная ось представляет долю идентичности шаблон-мишень на выравнивании.
Слева от вертикальных стрелок указаны методики, способные идентифицировать этот уровень гомологии. В правой части перечислены возможные сферы применения моделей, причём все «роли» моделей, основанных на низкой гомологии, относятся и к более «качественным» структурам. Слева от шкалы указана типичная точность моделей даны среднеквадратичное отклонение от «нативной» структуры и доля остатков модели, удовлетворяющая этому качеству. Из сравнения структур видно, что, хотя структурная общность несомненно тем выше, чем выше идентичность последовательностей, внутри этого семейства рецепторов существует консервативный структурный мотив, сохраняющийся даже у низкогомологичных по последовательности белков. В этом случае часто используют методики поиска по профилям последовательностей, в которых для «запроса» к базе последовательностей используется не одиночная последовательность, а профиль, сконструированный на основе множественного выравнивания — своеобразная метапоследовательность, кодирующая в себе эволюционную вариабельность данного белка [25].
Если же ни с помощью «традиционных» подходов поиска гомологичных последовательностей, ни с помощью профилей найти структурный гомолог не удаётся, единственный способ получить предсказание — это de novo методы, о которых уже говорилось выше. Область применения предсказанных структур белков довольно разнообразна рис. Рисунок 4. Применение теоретических моделей белков в разработке новых лекарств. Возрастающее количество структурной информации интенсифицирует не только идентификацию и оптимизацию соединения-«прототипа», но и более ранние стадии — такие как выбор мишени для фармакологического воздействия и проверка её «причастности» к изучаемым процессам валидация мишени.
Белки, чьи последовательности практически идентичны и содержат лишь несколько замен, иногда могут принимать различные конформации. Некоторые белки при ди- или олигомеризации обмениваются доменами, в результате чего структура мономеров в составе олигомера и отдельно взятого мономера совершенно не похожи. За этими явлениями стоят очень тонкие эффекты, сопровождающие сворачивание белков, приводящие к тому, что небольшие замены в последовательности или молекулярном окружении стабилизируют различные конформации белка. Увы, прогнозирование таких событий пока что совершенно неподвластно ни сопоставительному моделированию, ни другим теоретическим методам предсказания пространственной структуры. Вообще, как показывает анализ множества предсказаний структуры «вслепую», в подавляющем большинстве случаев структура моделей, созданных по гомологии, оказывается не ближе к нативной, чем шаблон, на котором она базировалась [26] — если сравнивать укладку белковых «остовов» в пространстве.
Происходит это, очевидно, из-за того, что в структуре шаблона не может содержаться отличительных черт моделируемого белка, а используемые методы оптимизации скорее отдаляют структуру модели от нативной, нежели приближают к ней — опять-таки, из-за несовершенства современных эмпирических полей, неспособных воспроизводить тонкие конформационные явления, происходящие «вблизи» нативной структуры. Предпринимаются, впрочем, попытки преодолеть этот изъян, позволяя оптимизации взаиморасположения участков белкового остова модели протекать только в «эволюционно разрешённых направлениях», извлекаемых из семейства структур родственных белков [27] , но этот подход пока не получил большого распространения. Дух соревнования Есть ли прогресс в моделировании структуры? Целью этого соревнования, проводимого с тех пор каждые два года, является протоколирование прогресса в данной наукоёмкой области. Чтобы не подвергать участников соревнования соблазну сфабриковать результаты, «на старт» выносятся белки с действительно неизвестной структурой — поскольку экспериментаторы, занимающиеся изучением этих белков, либо ещё не завершили работу над их структурами, либо «под честное слово» не раскрывают её результатов до окончания «забега».
По результатам соревнования — когда все модели от всех участников получены и «правильные ответы» выложены в онлайн — определяется победитель и выпускается специальный номер журнала Proteins [26] с описанием достижений участников «соревнования». И — что же вы думаете? Для серверов же характерна другая закономерность: так называемые метапредсказатели — роботы, которые сами не моделируют строение белков, а, собрав результаты с других серверов в интернете, комбинируют их предсказания в собственные, — выдают результаты в среднем более правильные, чем сервера-«одиночки». Механизм как электронной «интуиции», так и многоопытности учёных мужей ещё предстоит обобщить, чтобы, может быть, ещё на один шажок приблизиться к пониманию механизмов фолдинга белка и к умению корректно предсказывать их структуру. Протеомное моделирование Хотя точность полностью автоматического моделирования, как правило, оставляет желать лучшего как в абсолютном представлении, так и по сравнению с моделями, полученными «вручную» , прогресс в развитии «поточных» методов предсказания неизбежен.
Во-первых, он позволяет суммировать весь накопленный опыт в одной технологической платформе, которой могут воспользоваться исследователи, не занимающиеся молекулярным моделированием, в том числе и через интернет. А во-вторых, «роботы» неутомимы, что позволяет им строить модели огромного количества белков — например, всех белков, идентифицированных в геноме какого-нибудь отдельно взятого организма — что вряд ли было бы под силу людям если не рассматривать незаконную эксплуатацию азиатских студентов и аспирантов. Сейчас уже существуют интернет-ресурсы, содержащие компьютерные модели огромного числа белков, полученные автоматически в результате запуска такого масштабного «геномно-протеомного» моделирования — и среди них уже упомянутые базы ModBase и Swiss-Model Repository. И если в этих базах содержатся модели, главным образом основанные на гомологии со структурами из базы PDB, то аналогичные инициативы с использованием de novo-«предсказателей» — упомянутых выше программ Rosetta и TASSER — моделируют и малоизученные белки, не имеющие ни структурных гомологов, ни ещё чётко определённой функции в клетке. De novo предсказания, помимо собственно моделирования структуры, могут оказать дополнительное подспорье проектам по структурной геномике, указывая белки с не найденным ранее типом укладки и, следовательно, являющиеся первоочередными «кандидатами» на экспериментальное изучение в рамках стратегии структурно-геномных проектов.
Смысл такого крупномасштабного моделирования созвучен целям глобального проекта по структурной геномике, направленного на получение трёхмерной структуры всех известных белков — в результате прямых экспериментов или компьютерных расчётов. При этом стратегия выбора приоритетных мишеней для экспериментального изучения такова, чтобы «обеспечить» структурными шаблонами практически все известные белки — потому что ведь даже, несмотря на огромные усилия биологов-структурщиков, структура подавляющего числа белков будет смоделирована, а не получена экспериментально. НеЗдоровый скепсис В заключение следует добавить небольшую ложку дёгтя в радужную перспективу использования компьютерных моделей в практически важных научных задачах. Мур считает, что выбранная стратегия — определение строения максимального числа белков, концентрируясь в первую очередь на новых структурных мотивах, даже если функции соответствующих белков до сих пор неизвестны, — порочна по своей сути.
Адрес доставки белка указан уже в матричной РНК
| Где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его синтез — Ваш Урок | Как называется отрезок молекулы ДНКсодержаий информацию о первичной структуре одного белка? |
| Генетический код. Биосинтез белка • СПАДИЛО | Где хранится информация о первичной структуре белка — места, где находятся записи о последовательности аминокислотных остатков. |
| Строение и функции белков. Денатурация белка | Строение желудка у НЕжвачных парнокопытных. |
| Найден ключ от замка жизни: биолог Северинов о главном прорыве года | Правильный ответ здесь, всего на вопрос ответили 1 раз: где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его синтез. |
| Биосинтез белка | Первичная структура белка представляет собой уникальную последовательность аминокислот, которая определяется его генетической информацией. |
Где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его синтез
Эта функция белков Обратите внимание,есть ли вблизи стаи птиц,Чем птицы заняты?Как изменилась их жизнь с. Часть агрегированного белка поступает в центральную полость комплекса, где в результате гидролиза АТФ происходит изменение его структуры. Программа с открытым исходным кодом предсказывает трехмерную структуру белка на основе последовательности его аминокислот — строительных блоков, из которых состоят протеины. Наследственная информация о строении белков хранится в молекулах ДНК, кото-рые входят в состав хромосом ядра. Как информация из ядра передаются в цитоплазму?, ответ13491279: 1.в зашифрована в последовательности четырёх азотистых попадать посредством отшнуровываний выпячиваний. Информация о первичной структуре белка хранится в базах данных, доступных для исследователей и ученых.
«Ситуация изменилась кардинально»: ИИ научился предсказывать структуру белка (Science, США)
Информация о первичной структуре белка содержится в его генетической последовательности. В этом уроке разберем, что такое генетическая информация и где она хранится. Где и в каком виде хранится информация о структуре белка.
Найден ключ от замка жизни: биолог Северинов о главном прорыве года
Вот в чем его суть: хоть у нас огромное количество самых разных белков, но в них есть определенные повторяющиеся паттерны — это и есть мотивы. Структурные мотивы Мотивов очень много, но думаю смысл понятен. Простые мотивы могут объединяться и образовывать мотивы посложнее. Я использовал в иллюстрациях прошлые картинки, но помните, что эти альфа-спирали и бета-тяжи отличаются друг от друга аминокислотными остатками — они очень разные! Просто перерисовывать все это не хочется. Третичная структура белка Вот этот уровень уже повыше, на нем белок начинает выполнять свою функцию — впахивать, как проклятый. Но сначала нужно остановиться ненадолго и поговорить. Спокойно, я же сказал — ненадолго. Согласитесь, что у белков очень много функций. Какой-то переносит кислород, а другой входит в состав кости и обеспечивает ее прочность. Белки мышечной ткани вообще обеспечивают движение.
Давайте попробуем выделить две глобальные, но не совсем верные, функции: структурная и связывания. Одни белки входят в структуру мышц, костей, волос и так далее. А другие что-то связывают: ферменты связываются с субстратом, а гемоглобин с кислородом. А где-то бравое антитело падает на амбразуру для того, чтобы не пропустить бактерию в организм. Это конечно все очень грубо, но пусть будет так. И все это я к чему. Существует два больших класса белков: фибриллярные — коллаген, эластин, кератин. Эти ребята занимаются поддержкой, такие вот суппорты. Фибрилла — это нить. Так что они очень длинные, а когда огромное количество нитей связывается в одну, то они становятся очень прочными.
Фибриллярные белки — это атланты, которые держат наш организм на своих плечах. А мы не особо благодарные ребята, потому что забьем на них. Но только в этой статье. В основном биохимия занимается другим классом — глобулярными белками. Эти ребята не только связывают — у них огромное количество функций. С этими функциями и пытается разобраться биохимия. Глобула — шар. Вроде это все, теперь можем приступать. Классы белков На прошлом этапе мы собрали разные вторичные структуры в мотивы, ну а дальше то что? Теперь нам нужно скрутить все это в компактный шарик — глобулу.
Здесь, наконец-то, пригодятся наши лентяи — радикалы. Вспоминаем, что радикалы бывают полярные и неполярные. Когда глобула скручивается, то она прячет гидрофобные остатки аминокислот внутрь этого шарика, а гидрофильные выставляет наружу. Оно и понятно, все-таки глобулы находятся в организме, а у нас почти везде вода. Строение глобулы Скручивание — удивительный процесс. Здесь начинают взаимодействовать очень очень-очень! Представьте, что тридцатый остаток взаимодействует с триста семидесятым. При этом все настолько предопределено первичной структурой, что радикалы взаимодействуют максимально точно. А взаимодействий ведь не мало! Кстати о них, какими они бывают: Водородные связи — куда уж без них.
Гидрофобное слипание — ведь глобула прячет свои гидрофобные остатки, так что они взаимодействуют друг с другом. Ионные связи — между разнозаряженными радикалами. Ковалентная связь между остатками цистеина дисульфидная — самая прочная. Связи, которые стабилизируют глобулу Про все эти связи у меня есть статейка ;] Ещё раз сказу, что здесь взаимодействуют только радикалы. Когда глобула сложилась в пространстве, то всю эту сложную структуру называют конформацией получается, что конформация — это положение атомов друг относительно друга в пространстве. Есть еще кое-что интересное: посмотрите на связи, которые образуют эту структуру. Большая часть из них — это силы слабого взаимодействия между молекулами. Это значит, что они очень легко рвутся, даже простого повышения температуры на несколько градусов хватит для того, чтобы эти связи разорвались. Как выйти из такого положения такой большой молекуле? Дело в том, что таких связей настолько много, что существует конформационная лабильность.
По сути это означает, что некоторые связи могут рваться, а другие тут же образовываться. Какой можно сделать вывод из всего этого? Не стоит думать о третичной структуре белка, как о чем-то статичном. Представьте ее как дом, который меняет свой цвет при повышении или понижении температуры, еще он может менять свой размер в зависимости от того идет дождь или нет. Какой странный дом…. В таком долго не проживешь. Некоторые участки глобулы такие чсвшники, что собираются отдельно от всей остальной молекулы. Эти части называются доменами. Домен собирается в мини-третичную структуру самостоятельно, их даже может быть несколько. Чаще всего они имеют какую-то важную задачу, например, входят в состав активного центра.
Строение активного центра Стоп-стоп-стоп. Это тиво еще такое? Ты про это ничего не говорил. Точно, помните мы сказали, что с этого уровня белок начинает пахать? А задача глобулы — это связать что-то, опять же грубо. Так вот, как она все это делает? Да-да, через активный центр, такие вы умные конечно… В чем прикол активного центра?
Секвенирование пептидов позволяет восстановить первичную структуру белка. Генетические последовательности Информацию о первичной структуре белка можно получить непосредственно из генетической последовательности ДНК или РНК, которая кодирует данный белок. С помощью методов молекулярной биологии и биоинформатики можно извлечь соответствующую информацию о последовательности аминокислот. Использование различных образцов для анализа первичной структуры белка позволяет получить ценные данные о его составе и устройстве. Эти данные могут быть использованы для изучения функций белка, в разработке лекарственных препаратов и в других областях биологии и медицины. Методы анализа первичной структуры белка Анализ первичной структуры белка включает в себя изучение порядка аминокислотных остатков в цепи белка. Для этого существуют различные методы и техники: Метод Описание Секвенирование Секвенирование дает информацию о последовательности аминокислот в белке. Существуют различные методы секвенирования, такие как Sanger-секвенирование и метод масс-спектрометрии. Картирование пептидов Картирование пептидов позволяет определить, какие аминокислоты присутствуют в белке и в каком порядке. Этот метод основан на химической разрезке белка и последующем анализе образовавшихся пептидов.
Молекула белка в первичной структуре. Первичная структура белковой молекулы. Где хранится информация о структуре белка Альфа спираль вторичной структуры белка. Вторичная структура белка биохимия. Белки биохимия структуры белков. Характеристика Альфа спирали вторичной структуры белка. Первичная вторичная третичная структура белка. Первичная структура белка вторичная структура. Связи в первичной вторичной третичной и четвертичной структуре белка. Белки первичные вторичные третичные четвертичные. Где хранится информация о структуре белка Структуры белка ЕГЭ. Первичная вторичная и третичная структура белков ЕГЭ. Название структуры белка. Третичная структура белка ЕГЭ. Нуклеиновые кислоты биология 10 класс схема. Строение нуклеиновых кислот биология 10 класс. Биосинтез белка и нуклеиновых кислот. Передача наследственной информации нуклеиновые кислоты. Структура белка в клетках организма. Структура белков в клетке. Строение и роль белка в клетке. Растительная клетка структура белка. Где хранится информация о структуре белка Где хранится информация о структуре белка Четвертичная структура белка это структура. Четвертичная структура белка структура белка. Четвертичная структура белка строение. Структуру белков четвертичная структура. Строение нуклеиновых кислот РНК. Биологическая функция четвертичной структуры белка. Четвертичная структура белка это структура. Структура белковой молекулы биохимия. Функция четвертичной структуры структуры белка. Где хранится информация о структуре белка Клетка для белки. Строение белков в организме. Белки в растительной клетке. Белков и их роль в клетке. Нуклеиновые кислоты хранение и передача наследственной информации. Нуклеиновые кислоты состоят из. ДНК хранение наследственной информации. Характеристика вторичной структуры белка. Вторичная структура полипептидов и белков это. Вторичная структура полипептидов. Четвертичная структура белка. Четвертичная структура белков. Первичная структура белка процесс. Денатурация первичной структуры белка. При денатурации разрушается первичная структура белка. Разрушение первичной структуры белка. Где хранится информация о структуре белка Третичная структура белка структура белка. Какие связи в третичной структуре белка. Третичная структура белка это:третичная структура белка это.
Цитоплазматические варианты миозина могут принимать участие в транспорте молекул и органоидов по микрофиламентам. Белки в обмене веществ[ править править код ] Большинство микроорганизмов и растений могут синтезировать 20 стандартных аминокислот , а также дополнительные нестандартные аминокислоты, например, цитруллин. Но если аминокислоты есть в окружающей среде, даже микроорганизмы сохраняют энергию путём транспорта аминокислот внутрь клеток и выключения их биосинтетических путей [87]. Аминокислоты, которые не могут быть синтезированы животными, называются незаменимыми. Основные ферменты в биосинтетических путях, например, аспартаткиназа , которая катализирует первый этап в образовании лизина , метионина и треонина из аспартата , отсутствуют у животных. Животные, в основном, получают аминокислоты из белков, содержащихся в пище. Белки разрушаются в процессе пищеварения , который обычно начинается с денатурации белка путём помещения его в кислотную среду и гидролиза с помощью ферментов, называемых протеазами. Некоторые аминокислоты, полученные в результате пищеварения, используются для синтеза белков организма, а остальные превращаются в глюкозу в процессе глюконеогенеза или используются в цикле Кребса. Использование белка в качестве источника энергии особенно важно в условиях голодания, когда собственные белки организма, в особенности мускулов, служат источником энергии [88]. Аминокислоты также являются важным источником азота в питании организма. Единых норм потребления белков человеком нет. Микрофлора толстого кишечника синтезирует аминокислоты, которые не учитываются при составлении белковых норм. Основная статья: Сладкие белки Группа природных растительных белков, обладающих сладким вкусом. Выделяются преимущественно из семян и плодов тропических растений, произрастающих в Африке и Азии. Сладкие белки в 100-3000 раз слаще обычного сахара сахароза в пересчете на массу, при этом отличаются небольшой калорийностью. На текущий момент идентифицированы семь белков сладкого вкуса, включая тауматин I и II Ivengar, 1979 , браззеин Ming, D.
Остались вопросы?
| Биосинтез белка | 2. В какой структуре хранится информация о первичной структуре белка? |
| Где хранится белок в организме? | Правильный ответ на вопрос«Где хранится информация о структуре белка? и где осуществляется его синтез » по предмету Биология. Развернутая система поиска нашего сайта обязательно приведёт вас к нужной информации. |
| Где и в каком виде хранится информация о структуре белка | Всего ответов: 1. Хранится в ядре, синтез РНК. Похожие задания. |
| Торжество компьютерных методов: предсказание строения белков | Поэтому вся информация о белке хранится в ядре, а точнее только о первичной структуре, а уже первичной структурой опеределяется и дальнейшие свойства этого белка. |
Биоинформатика: Определение и предсказание структуры белков – важные методы и применение
По принципу комплементарности антикодон связывается со своим кодоном, причем аминокислота располагается у активного центра рибосомы и с помощью ферментов соединяется с ранее поступившими аминокислотами. В малой субъединице рибосомы расположен функциональный центр рибосомы ФЦР с двумя участками — пептидильным Р-участок и аминоацильным А-участок. Этот процесс называется сканированием. Как только в Р-участок сканирующего комплекса попадает кодон АУГ, происходит присоединение большой субъединицы рибосомы.
Пептидилтрансферазный центр большой субъединицы катализирует образование пептидной связи между метионином и второй аминокислотой. Отдельного фермента, катализирующего образование пептидных связей, не существует. Энергия для образования пептидной связи поставляется за счет гидролиза ГТФ.
На один цикл расходуется 2 молекулы ГТФ. В А-участок заходит третья тРНК, и образуется пептидная связь между второй и третьей аминокислотами. Синтез полипептида идет от N-конца к С-концу, то есть пептидная связь образуется между карбоксильной группой первой и аминогруппой второй аминокислоты.
Скорость передвижения рибосомы по иРНК — 5—6 триплетов в секунду, на синтез белковой молекулы, состоящей из сотен аминокислотных остатков, клетке требуется несколько минут.
Однако недавно ученые обнаружили, что бактериальные молекулы мРНК тоже способны к целенаправленному перемещению внутри клетки, в зависимости от «адреса доставки» белков, которые они кодируют. Причем происходит это еще до начала трансляции. С помощью генно-инженерных подходов с использованием флуоресцентных меток и микроскопии удалось проследить за перемещением и конечной локализацией двух мРНК, одна из которых кодировала цитоплазматический белок, а вторая — мембранный. Оказалось, что молекулы мРНК цитоплазматического белка формировали спиралевидные участки в цитозоле клетки, в то время как мРНК, кодирующие мембранный белок, были обнаружены по периферии клетки рис. Внутриклеточная локализация молекул мРНК зависит от последующей локализации белков, которые они кодируют. Иллюстрация из обсуждаемой статьи в Science Согласно теории сигнальных пептидов , сразу же после того, как рибосома начинает синтезировать полипептидную цепь будущего мембранного белка, происходит временная остановка трансляции. После этого временно «замороженный» тройной комплекс, состоящий из рибосомы, мРНК и короткой полипептидной цепочки, перемещается при помощи секреторного аппарата клетки ближе к плазматической мембране.
Далее происходит возобновление белкового синтеза, и готовый белок встраивается в мембрану. То есть перемещение мРНК внутри клетки происходит уже после начала трансляции. Однако авторы исследования показали, что даже если искусственно остановить в клетке трансляцию при помощи соответствующих антибиотиков или нарушив последовательность нуклеотидов с помощью мутаций, то мРНК всё равно устремляются к месту локализации белка, который они кодируют рис. Таким образом, уже в самой молекуле мРНК прописан «адрес доставки» будущего белка. У мРНК, кодирующих мембранный белок, локализация вдоль клеточной мембраны не нарушается даже при ингибировании трансляции. Различные способы остановки белкового синтеза у мРНК гена bglF, кодирующего одну из мембранных пермеаз , не изменяют локализацию мРНК внутри клетки.
Разработчики также подробно описали , как работает модель. Его работу описали в статье в Science. Архитектура RoseTTaFold «Открытый исходный код инструментов означает, что научное сообщество имеет возможность использовать достижения для создания еще более мощного и полезного программного обеспечения», — говорит Дзинбо Сюй, вычислительный биолог из Чикагского университета в Иллинойсе. Белки состоят из цепочек аминокислот, которые, будучи сложены в трехмерные формы, определяют функцию этих белков в клетках. На протяжении десятилетий исследователи использовали экспериментальные методы, такие как рентгеновская кристаллография и криоэлектронная микроскопия. Но такие методы могут быть трудоемкими и дорогостоящими, а некоторые белки не поддаются подобному анализу.
Раньше ученые были вынуждены тратить на поиск и изучение белков многие месяцы или годы, однако с помощью алгоритма ИИ это стало возможно реализовать в кратчайшие сроки. Материалы по теме:.
Информация о структуре белков хранится в
| Где хранится генетическая информация в клетке? | связях их стабилизирующих. А также видах денатурирующих факторов. |
| Важнейшее открытие за 50 лет: алгоритм DeepMind научили определять структуру белка | Определить трехмерную структуру белка можно несколькими способами. Один из методов — рентгеновская кристаллография. При таком подходе выделяется очень большое количество белка, затем он очищается, и белок образовывает кристалл. |
| Генетический код. Биосинтез белка | теория по биологии 🌱 основы генетики | Лучший ответ: Васян Коваль. Хранится в ядре, синтез РНК. |
| Биоинформатика: Определение и предсказание структуры белков – важные методы и применение | Как информация из ядра передаются в цитоплазму?, ответ13491279: 1.в зашифрована в последовательности четырёх азотистых попадать посредством отшнуровываний выпячиваний. |
Торжество компьютерных методов: предсказание строения белков
Главная» Новости» Где хранится информация о структуре белка. Поскольку структура белка определяет его функцию, база данных из 200 миллионов идентифицированных белков способна совершить революцию в биологии и медицине. Прежде ИИ умел распутывать структуру лишь небольшой доли таких белков. 19 ответов - 0 раз оказано помощи. Хранится в ядре, синтез РНК. Информация о первичной структуре белка хранится в молекуле ДНК, которая является генетическим материалом всех живых организмов.