Правильный ответ на вопрос«Где хранится информация о структуре белка? и где осуществляется его синтез » по предмету Биология. Развернутая система поиска нашего сайта обязательно приведёт вас к нужной информации. 1.в ДНК. зашифрована в последовательности четырёх азотистых оснований. попадать посредством отшнуровываний выпячиваний и выростов ядерной оболочки. рипция. Правильный ответ здесь, всего на вопрос ответили 1 раз: где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его синтез. Где хранится наследственная информация о первичной структуре белка? Информация о первичной структуре белка хранится в. Наследственная информация о первичной структуре белка.
Где хранится информация о структуре белка
Структура человеческого белка интерлейкина-12, связанного с его рецептором / UW Medicine Institute for Protein Design. Предмет: Биология, автор: analporoshok. где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его синтез. Однако, из трехмерной структуры можно получить информацию о первичной структуре белка путем извлечения последовательности аминокислот из координат атомов. 1.в ДНК. зашифрована в последовательности четырёх азотистых оснований. попадать посредством отшнуровываний выпячиваний и выростов ядерной оболочки. рипция.
Найден ключ от замка жизни: биолог Северинов о главном прорыве года
Считалось, что распределение белков внутри бактериальной клетки определяется исключительно свойствами самих белковых молекул. Ученые из Израиля показали, что «адрес доставки» будущего белка закодирован уже в матричной РНК (мРНК). связях их стабилизирующих. А также видах денатурирующих факторов. AlphaFold способна выявить структуру белков почти всех живых организмов — от животных и людей до бактерий и вирусов. Кроме того, программа представляет информацию в трехмерном измерении. Информация о первичной структуре белка может быть получена с помощью ПСХ-секвенирования путем секвенирования геномной ДНК. Именно в молекуле ДНК хранится информация о первичной структуре молекулы белка.
Где хранится белок в организме?
Белки необходимы организму для построения тканей и клеток, продукции гормонов, ферментов, выработки антител и ряда других жизненно важных процессов. Как организм запасает белок? Организм не умеет запасать белки «на потом», поэтому нам требуется беспрерывное их поступление с пищей. Ферменты, необходимые для окончательного переваривания белков, выбрасываются поджелудочной железой в верхний отдел тонкой кишки — двенадцатиперстную кишку. Работающий в желудке пепсин вместе с работающими в двенадцатиперстной кишке трипсином и другими ферментами расщепляют большинство пищевых белков до аминокислот.
Что съедает белок в организме? Белки необходимы для роста и восстановления клеток тела. Белковая пища - мясо, рыба, яйца, молочные продукты и бобовые - в желудке расщепляется на аминокислоты и поглощается тонким кишечником; потом печень решает, какие из аминокислот нужны организму. Остальные вымываются с мочой.
Где накапливается белок в клетке? Белки запасаются в мембранном соке, так как они лучше сохраняются именно в жидком виде. Нерастворимые аминокислоты тоже важны, но чаще всего они запасаются в цитоплазме.
Информация о первичной структуре белка может быть получена с помощью ПСХ-секвенирования путем секвенирования геномной ДНК. После получения нуклеотидных последовательностей гена, они могут быть переведены в аминокислотные последовательности, используя кодонную таблицу. Это позволяет определить аминокислотную последовательность белка и его первичную структуру. Таким образом, ПСХ-секвенирование является мощным инструментом для исследования геномов и получения информации о первичной структуре белков на основе их генетического кода. Метагеномное секвенирование Главной особенностью метагеномного секвенирования является возможность исследования всех микроорганизмов, находящихся в образце, включая бактерии, вирусы, грибы и др. Это делает метод особенно полезным при изучении микробиомов, то есть сообщества микроорганизмов, обитающих в определенной экосистеме, например, в почве или в кишечнике животных. Метагеномное секвенирование проводится с использованием специальных методов и технологий. Сначала из образцов извлекается метагеномная ДНК, то есть смесь генетического материала всех присутствующих в образце организмов. Затем происходит секвенирование этой смеси ДНК, что позволяет получить огромное количество генетической информации. Полученные данные анализируются с использованием специальных программного обеспечения и баз данных. С помощью биоинформатических методов и алгоритмов, исследователи могут определить, какие гены присутствуют в образце, и какие функции эти гены выполняют. Метагеномное секвенирование является мощным инструментом для изучения биологического разнообразия, позволяет исследовать неизвестные организмы и выявлять новые гены. Этот метод широко применяется в различных областях, включая науку о пище, медицину, экологию и биотехнологию. Биоинформатика и анализ ДНК-последовательностей ДНК-последовательности представляют собой уникальные последовательности нуклеотидов, определяющие генетическую информацию организма. Биоинформатика предоставляет мощные инструменты для анализа этих последовательностей и извлечения полезной информации. Одним из ключевых задач анализа ДНК-последовательностей является поиск и аннотация генов. Последовательности нуклеотидов могут быть сравнены с уже известными последовательностями генов в базах данных, что позволяет определить, какие гены присутствуют в данной последовательности и как они организованы. Другой важной задачей является предсказание функций генов на основе анализа ДНК-последовательностей. Биоинформатические методы позволяют выявить участки генома, которые кодируют белки с определенными функциями, и предсказать эти функции на основе сходства с уже известными белками. Биоинформатика также широко применяется в исследовании эволюции организмов.
Нарисуйте в тех же условных обозначениях структуру приведённого участка ДНК после действия флиппазы Flp. Предположим, что на исходную последовательнось ДНК в генно-инженерной конструкции сначала подействовали рекомбиназой CRE, а после этого — флиппазой Flp. Нарисуйте схему строения ДНК для этого случая. Каким будет свечение клеток? В современной генетической инженерии часто применняют технологии, связанные с гомологичной рекомбинацией ДНК непосредственно в живом объекте. Она состоит из 34 нуклеотидов. В середине располагается несимметричная последовательность из 8 нуклеотидов показана серой стрелкой на рисунке. По краям располагаются так называемые палиндромные последовательности из 13 нуклеотидов выделены на рисунке как пунктирные блоки. Именно эти палиндромные участки узнаёт особый фермент, вызывающий рекомбинацию, который обозначают CRE. Будем в дальнейшем называть этот фермент рекомбиназой CRE. Для того, чтобы состоялась рекомбинация, два сайта Lox P должны расположиться параллельно друг другу. Аналогично работает и другая система гомологичной рекомбинации — Flp-FRT, обнаруженная у пекарских дрожжей. При рекомбинации две молекулы ДНК должны ориентироваться параллельно друг другу сайтами FRT, и только в этом случае произойдёт рекомбинация. Предварительное доказательство лемма к задаче 9 5 баллов. Докажем, что при гомологичной рекомбинаци по «перевёрнутым» инвертированным повторам происходит «переворот» последовательности ДНК, находящейся между повторами. Для этого нарисуем молекулу ДНК и условно обозначим на ней буквами несколько точек. Затем «изогнём» молекулу так, чтобы повторы, обозначенные стрелками, встали параллельно друг другу. После обмена участками и «распрамления» окажется, что центральная часть между повторами «перевернулась». Докажем, что при гомологичной рекомбинаци по прямым повторам происходит образование кольцевой ДНК, при этом из линейной последовательности ДНК «удаляется» участок, находящейся между повторами. Для этого используем тот же приём: нарисуем молекулу ДНК и условно обозначим на ней буквами несколько точек. Только в этом случае для того, чтобы прямые повторы встали параллельно друг другу, придётся хитроумно изогнуть молекулу так, чтобы от конца одного из повторов точка С шли точки D, E, F, а потом начинался новый повтор в точке G. Будем считать, что кольцевая ДНК как бы «исчезает» не может реплицироваться в клетке. Поскольку после 35S-промотора на той же цепи ДНК располагается кодирующая часть гена DsRed, клетки должна светиться красным светом. Если повторы расположены инвертированно, то произойдёт «переворот» последовательности ДНК, расположенной между повторами. Таким образом, после рекомбинации конструкция будет выглядеть следущим образом: Свечение клеток изменится, поскольку после промотора на той же цепи ДНК окажется гена BFP, обестпечивающий синее свечение клеток. При рекомбинации по прямым повторам происходит потеря участка ДНК, расположенного между ними. Из двух повторов остаётся только один. Таким образом, после рекомбинации по сайтам FRT конструкция будет выглядеть следующим образом: Клетки будут светиться зелёным светом за счёт того, что под промотором оказалась кодирующая последовательность гена GFP. После действия рекомбиназы CRE те последовательности, на которые может действовать флип паза Flp, «перевернулись», и вместо прямых стали инвертрованными. После рекомбинации участок между ними также должен «перевернуться»: В этом случае клетки также будут светиться зелёным светом за счёт того, что под промотором оказалась кодирующая последовательность гена GFP. Задание ollbio09101120172018в2 У одного из представителей семейства Колокольчиковые Campanulaceae — платикодона крупноцветкового Platycodon grandiflorum пентамерные цветки, состоящие из круга чашелистиков, круга лепестков, круга тычинок и круга плодолистиков см. Иногда среди платикодонов можно найти махровые цветки, у которых на месте тычинок развиваются лепестки. Нарисуйте диаграмму махрового цветка платикодона. На диаграмме обозначьте части цветка. Предложите для него формулу. Предположим, что в природной популяции платикодона крупноцветкового возникла форма с махровыми цветками по остальным признакам форма не отличается от нормы. Образование махровых цветков определяется одной рецессивной мутацией. Ученые пересадили из природы на экспериментальный участок два мутантных и одно нормальное растение. Считая, что при опылении пыльца всех особей смешивается, пыльца из природных популяций не попадает на участок, и при этом возможно самоопыление, рассчитайте, каким может быть расщепление в потомстве первого поколения по генотипам и фенотипам. Далее среди потомков первого поколения выбрали только те растения, у которых цветки нормальные, а остальные убрали с участка до опыления. С оставленных растений собрали семена и посеяли. Каким может оказаться расщепление среди потомков второго поколения по генотипу и фенотипу? Опираясь на рисунок, мы видим, что чашелистики изображены свободными, тогда как все лепестки срослись. Пять тычинок свободные, а плодолистиков три, и они также срослись. У Колокольчиковых завязь нижняя, но это не принципиально для дальнейшего решения. Можно предложить следующую формулу для типичного цветка в сем.
Таким образом, если условно поделить клетку на отсеки, то для попадания в определенный клеточный отсек у белковой молекулы должен быть специфический код доступа. У эукариотических организмов мРНК способны к целенаправленному перемещению внутри клетки. Частично это определяется тем, что синтез мРНК происходит в ядре клетки, а их процессинг то есть созревание — уже в цитоплазме. У бактерий — у которых, как и у прочих прокариот, ядра нет — процессы транскрипции синтеза мРНК и трансляции синтеза белков на основе мРНК сопряжены в пространстве и во времени, и синтез белка часто начинается еще до окончания транскрипции. Поэтому считалось, что выбор будущей локализации белков определяется исключительно их свойствами. Однако недавно ученые обнаружили, что бактериальные молекулы мРНК тоже способны к целенаправленному перемещению внутри клетки, в зависимости от «адреса доставки» белков, которые они кодируют. Причем происходит это еще до начала трансляции. С помощью генно-инженерных подходов с использованием флуоресцентных меток и микроскопии удалось проследить за перемещением и конечной локализацией двух мРНК, одна из которых кодировала цитоплазматический белок, а вторая — мембранный. Оказалось, что молекулы мРНК цитоплазматического белка формировали спиралевидные участки в цитозоле клетки, в то время как мРНК, кодирующие мембранный белок, были обнаружены по периферии клетки рис. Внутриклеточная локализация молекул мРНК зависит от последующей локализации белков, которые они кодируют. Иллюстрация из обсуждаемой статьи в Science Согласно теории сигнальных пептидов , сразу же после того, как рибосома начинает синтезировать полипептидную цепь будущего мембранного белка, происходит временная остановка трансляции. После этого временно «замороженный» тройной комплекс, состоящий из рибосомы, мРНК и короткой полипептидной цепочки, перемещается при помощи секреторного аппарата клетки ближе к плазматической мембране. Далее происходит возобновление белкового синтеза, и готовый белок встраивается в мембрану.
Информация о структуре белков хранится в
Рассмотрим основные этапы этого процесса: Секвенирование ДНК: первый шаг в изучении первичной структуры белка — это определение его генетической информации, которая хранится в ДНК. Секвенирование ДНК позволяет определить последовательность нуклеотидов, из которых состоит ген, кодирующий белок. Трансляция: после секвенирования ДНК необходимо произвести трансляцию, то есть преобразование генетической информации в последовательность аминокислот. Это происходит за счет работы рибосом, которые считывают мРНК и связывают аминокислоты в цепочку. Масс-спектрометрия: для определения точной последовательности аминокислот в белке используется масс-спектрометрия. Этот метод позволяет определить массу аминокислоты и последовательность их расположения в белке. Биоинформатический анализ: после получения данных о последовательности аминокислот, следует провести биоинформатический анализ.
Он включает в себя поиск сходств с уже известными белками, предсказание вторичной структуры и функции белка. Хранение и доступ к данным: информация о первичной структуре белка хранится в специализированных базах данных, таких как UniProt. Эти данные доступны для скачивания или поиска через веб-интерфейс.
В процессе трансляции рибосома считывает последовательность кодонов мРНК и, сопоставляя их с соответствующими аминокислотами, осуществляет синтез полипептидной цепи. Когда рибосома достигает стоп-кодона, синтез белка завершается. Процесс формирования первичной структуры белка включает в себя не только прочтение последовательности кодонов, но и посттрансляционные модификации. Некоторые аминокислоты могут быть изменены или удалены из полипептидной цепи, а также карбоксильные группы могут быть модифицированы добавлением химических групп.
Важно отметить, что первичная структура белка является первым и основным уровнем организации белковой молекулы. Она определяет свойства и функции белка, поэтому изучение ее образования имеет важное значение для понимания биологических процессов, протекающих в клетках организмов. Секреты последовательности аминокислотных остатков Последовательность аминокислотной цепи — это уникальная комбинация аминокислот, которая определяет формирование первичной структуры белка. Она записывается с помощью аминокислотного кода, где каждой аминокислоте соответствует определенный кодон, состоящий из трех нуклеотидов.
Четвертичная структура белка структура белка. Четвертичная структура белка строение. Структуру белков четвертичная структура. Строение нуклеиновых кислот РНК. Биологическая функция четвертичной структуры белка. Четвертичная структура белка это структура. Структура белковой молекулы биохимия. Функция четвертичной структуры структуры белка. Где хранится информация о структуре белка Клетка для белки. Строение белков в организме. Белки в растительной клетке. Белков и их роль в клетке. Нуклеиновые кислоты хранение и передача наследственной информации. Нуклеиновые кислоты состоят из. ДНК хранение наследственной информации. Характеристика вторичной структуры белка. Вторичная структура полипептидов и белков это. Вторичная структура полипептидов. Четвертичная структура белка. Четвертичная структура белков. Первичная структура белка процесс. Денатурация первичной структуры белка. При денатурации разрушается первичная структура белка. Разрушение первичной структуры белка. Где хранится информация о структуре белка Третичная структура белка структура белка. Какие связи в третичной структуре белка. Третичная структура белка это:третичная структура белка это. Форма молекулы третичной структуры белка. Где хранится информация о структуре белка Четвертичная структура молекулы белка. Какими связями образована четвертичная структура белка. Строение вторичной структуры белка. Вторичная структура белка химия. Вторичная третичная и четвертичная структура белка. Структуры белка первичная вторичная третичная четвертичная. Связи в первичной вторичной и третичной структуре белка. Первичная и вторичная структура белка. Где хранится информация о структуре белка Где хранится информация о структуре белка Первичная структура белка пространственная. Первичная структура белка связи. Складчатая структура белка. Первичная структура белка водородные связи. Водородные связи во вторичной структуре белка. Способы укладки белков. Образование водородных связей в структуре белка. Водородные связи в структуре белка. Домены в структуре белка gag-Pol polyprotein. Белок reg 3 строение. Белки строение. Состав белка. Вторичная структура белка глобула. Где хранится информация о структуре белка Четвертичная структура белка биохимия.
Zxcvbnm111192if 6 апр. Nastya547 3 июл. NastyaAmelkina98 20 июн. Kateagapova121 14 апр. Ктоша 15 авг. Как называется отрезок молекулы ДНКсодержаий информацию о первичной структуре одного белка? На этой странице сайта размещен вопрос Где и в каком виде хранится информация о структуре белка? Уровень сложности вопроса соответствует знаниям учеников 10 - 11 классов.
Структура белка
Наследственная информация о строении белков хранится в молекулах ДНК, кото-рые входят в состав хромосом ядра. Где происходит биосинтез белка. Ядро эукариот хранит информацию о первичной структуре природных полимеров. Где хранится информация о структуре белка? (ДНК).
Важнейшее открытие за 50 лет: алгоритм DeepMind научили определять структуру белка
Однако для более крупных и сложных белков результаты вычислений составили около 20 GDT — а это «полный провал», как выразился один из судей CASP Андрей Лупас Andrei Lupas , эволюционный биолог из Института биологии развития им. Макса Планка. К 2016 году соревнующиеся команды ученых набрали около 40 GDT для самых сложных белков в основном за счет анализа известных белковых структур, известных для CASP. Когда в 2018 году компания DeepMind впервые приняла участие в конкурсе, предложенный ею алгоритм под названием AlphaFold опирался на описанный выше метод сравнения теоретических и практических результатов. Но AlphaFold также использует методы глубокого обучения: программный софт обучается на огромных массивах данных в данном случае — на последовательностях и структурах известных белков и учится выявлять закономерности. И все же, по мнению говорит Джона Джампера John Jumper , отвечающего за разработку алгоритма AlphaFold в компании DeepMind, сделанные прогнозы были слишком грубы, чтобы ими можно было воспользоваться для практических целей. Чтобы добиться более качественных результатов, Джампер и его коллеги объединили глубокое обучение с «алгоритмом внимания», имитирующим способность человека, которая позволяет ему собирать картины-паззлы. В этой работе участвует компьютерная сеть, состоящая из 128 процессоров машинного обучения; им удалось обучить алгоритм примерно на 170 тысячах известных белковых структурах. И это сработало! При анализе самых сложных белков алгоритм AlphaFold набрал в среднем 87 баллов, что на 25 баллов выше самых точных прогнозов, сделанных ранее.
Алгоритм даже справился с анализом структур белков, которые находятся в клеточных мембранах и отвечают за многие заболевания человека, однако, при этом, трудно поддаются изучению с помощью рентгеновской кристаллографии. Специалист в области структурной биологии Венки Рамакришнан Venki Ramakrishnan из Лаборатории молекулярной биологии Медицинского исследовательского совета, назвал полученный результат «ошеломляющим достижением в решении задачи предсказания структуры белка». По словам Джона Моулта, в конкурсе, проведенном в нынешнем году, все группы ученых продемонстрировали еще более точные результаты. Но если говорить об алгоритме AlphaFold, то по словам Андрея Лупаса, «ситуация изменилась радикально». И Лупас поставил перед собой отдельную задачу: выяснить структуру мембранного белка вида архей представитель группы древних микроорганизмов.
Изолированные белки могут быть получены из природных исходных материалов или синтезированы в лабораторных условиях. Они представляют собой конкретный образец для исследования первичной структуры. Белки из баз данных Существуют специализированные базы данных, которые содержат информацию о первичной структуре множества белков. Путем поиска и выбора соответствующих записей в базах данных можно получить информацию о первичной структуре белка. Секвенированные пептиды Последовательность аминокислот в белке можно определить с помощью метода масс-спектрометрии.
В данном случае образцом являются отдельные пептиды, полученные из фрагментов белка путем гидролиза. Секвенирование пептидов позволяет восстановить первичную структуру белка. Генетические последовательности Информацию о первичной структуре белка можно получить непосредственно из генетической последовательности ДНК или РНК, которая кодирует данный белок. С помощью методов молекулярной биологии и биоинформатики можно извлечь соответствующую информацию о последовательности аминокислот. Использование различных образцов для анализа первичной структуры белка позволяет получить ценные данные о его составе и устройстве.
После рекомбинации участок между ними также должен «перевернуться»: В этом случае клетки также будут светиться зелёным светом за счёт того, что под промотором оказалась кодирующая последовательность гена GFP. Задание ollbio09101120172018в2 У одного из представителей семейства Колокольчиковые Campanulaceae — платикодона крупноцветкового Platycodon grandiflorum пентамерные цветки, состоящие из круга чашелистиков, круга лепестков, круга тычинок и круга плодолистиков см. Иногда среди платикодонов можно найти махровые цветки, у которых на месте тычинок развиваются лепестки.
Нарисуйте диаграмму махрового цветка платикодона. На диаграмме обозначьте части цветка. Предложите для него формулу. Предположим, что в природной популяции платикодона крупноцветкового возникла форма с махровыми цветками по остальным признакам форма не отличается от нормы. Образование махровых цветков определяется одной рецессивной мутацией. Ученые пересадили из природы на экспериментальный участок два мутантных и одно нормальное растение. Считая, что при опылении пыльца всех особей смешивается, пыльца из природных популяций не попадает на участок, и при этом возможно самоопыление, рассчитайте, каким может быть расщепление в потомстве первого поколения по генотипам и фенотипам. Далее среди потомков первого поколения выбрали только те растения, у которых цветки нормальные, а остальные убрали с участка до опыления.
С оставленных растений собрали семена и посеяли. Каким может оказаться расщепление среди потомков второго поколения по генотипу и фенотипу? Опираясь на рисунок, мы видим, что чашелистики изображены свободными, тогда как все лепестки срослись. Пять тычинок свободные, а плодолистиков три, и они также срослись. У Колокольчиковых завязь нижняя, но это не принципиально для дальнейшего решения. Можно предложить следующую формулу для типичного цветка в сем. При построении диаграммы должны выполняться следующие принципы: 1. В двух соседних кругах органы должны чередоваться, то есть положение медианы каждого органа должно приходиться строго на промежуток между органами предыдущего круга.
Для пентамерного цветка между органами в соседних кругах угол должен составлять 36 градусов. На рисунке видно, что плодолистики поскольку из три не могут правильно чередоваться с пятью тычинками. Если рассматривать органы через круг, то их медианы должны находиться друг напротив друга органы противолежат. Центром цветка считается центр завязи. Поэтому при проверке расположения органов в цветке все линии будут проводиться через центр завязи и центральную медианную жилку органа. На рисунке показан цветок с центрально-угловой плацентацией гинецей синкарпный. Между гнездами завязи находятся перегородки септы. Для плодолистика медианой считается линия, делящая угол между септами ровно пополам.
Обозначим ген, отвечающий за проявление махровости как А. Поскольку мы знаем, что махровость цветков определяется рецессивной мутацией по этому гену, генотип махровых растений может быть только аа. Взятое из природы нормальное растение могло оказаться как гомозиготой АА, так и носителем рецессивного аллеля Аа. Поэтому возможно два варианта расщепления среди потомков. Однако пыльцу может образовать только растение с немахровыми цветками. Вариант 1. Немахровое растение — гомозигота АА. Вариант 2.
Немахровое растение — гетерозигота Аа. В первом варианте скрещивания махровых растений не окажется. Рассчитаем доли потомков по генотипам и фенотипам во втором поколении. Задание ollbio08101120172018в2 У многих видов бактерий для защиты от вирусов есть специальные ферменты — рестриктазы. Они расщепляют ДНК по определённым симметричным последовательностям, которые в ДНК бактерий данного вида отсутствуют или модифицированы присоединением к основанию метильной группы. Они называются по первым буквам латинского названия рода и вида бактерии, например, Bgl — рестриктаза из гнилостной бактерии Bacillus globigii. При действии такого фермента на очищенную ДНК разрывы происходят в строго определённых местах и образуются фрагменты ДНК определённой длины с определёнными последовательностями на концах. Например, рестриктаза BglII расщепляет последовательность: При этом на концах полученных фрагментов ДНК всегда будут одинаковые и комплементарные друг другу одноцепочечные участки ДНК, называемыми «липкими концами», так как они могут соединяться между собой за счёт образования комплементарных пар оснований.
Если такой комплекс обработать ферментом ДНК-лигазой, произойдёт ковалентное соединение фрагментов, соединённых «липкими концами». Это лежит в основе метода получения рекомбинантных ДНК. При таком сшивании соединение концов одного фрагмента при его длине более 500 нуклеотидных пар происходит в 10 раз чаще, чем соединение концов двух разных фрагментов.
Цитокины — пептидные сигнальные молекулы. Они регулируют взаимодействия между клетками, определяют их выживаемость, стимулируют или подавляют рост, дифференцировку , функциональную активность и апоптоз , обеспечивают согласованность действий иммунной, эндокринной и нервной систем.
Примером цитокинов может служить фактор некроза опухоли , который передаёт сигналы воспаления между клетками организма [79]. Основная статья: Транспортная функция белков Молекулярная модель кальциевого канала, вид сверху Растворимые белки, участвующие в транспорте малых молекул, должны иметь высокое сродство аффинность к субстрату, когда он присутствует в высокой концентрации, и легко его высвобождать в местах низкой концентрации субстрата. Примером транспортных белков можно назвать гемоглобин , который переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, а также гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов [80]. Некоторые мембранные белки участвуют в транспорте малых молекул через мембрану клетки, изменяя её проницаемость. Липидный компонент мембраны водонепроницаем гидрофобен , что предотвращает диффузию полярных или заряженных ионы молекул.
Мембранные транспортные белки принято подразделять на белки-каналы и белки-переносчики. Белки-каналы содержат внутренние заполненные водой поры, которые позволяют ионам через ионные каналы или молекулам воды через белки-аквапорины перемещаться через мембрану. Многие ионные каналы специализируются на транспорте только одного иона; так, калиевые и натриевые каналы часто различают эти сходные ионы и пропускают только один из них [81]. Белки-переносчики связывают, подобно ферментам, каждую переносимую молекулу или ион и, в отличие от каналов, могут осуществлять активный транспорт с использованием энергии АТФ. Запасная резервная функция[ править править код ] К таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений например, глобулины 7S и 11S и яйцеклетках животных [83].
Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма. Схема трансмембранного рецептора: E — внеклеточное пространство; P — клеточная мембрана; I — внутриклеточное пространство Основная статья: Клеточный рецептор Белковые рецепторы могут находиться как в цитоплазме, так и встраиваться в клеточную мембрану. Одна часть молекулы рецептора воспринимает сигнал , которым чаще всего служит химическое вещество, а в некоторых случаях — свет, механическое воздействие например, растяжение и другие стимулы. При воздействии сигнала на определённый участок молекулы — белок-рецептор — происходят её конформационные изменения.