Прионные заболевания возникают, когда в нервной системе происходит неправильное сворачивание прионных белков. ПРИОННЫЕ ЗАБОЛЕВАНИЯ вызываются вакцинами на основе мРНК из-за активации внутренних белков с образованием прионов, что приводит к нейродегенеративным.
6 пугающих фактов о загадочных и смертельных прионных болезнях
Заболеть можно каждый — и взрослый, и ребенок. Но имеется группа риска: врачи, лаборанты, ветеринары, работники мясоперерабатывающей промышленности, повара. В данном списке оказались и граждане, которые употребляют наркотики в виде инъекций. Прионные болезни могут развиться из-за употребления в пищу мяса, ГМО продуктов.
А также в ходе операций, пересадки органов, переливания инфицированной крови или применения препаратов, содержащих гемокомпоненты.
Прионы могут передаваться, возможно, при употреблении в пищу и, безусловно, путем попадания инфекции непосредственно в мозг, либо в кожу и мышечную ткань. Случайные, спорадические случаи прионных заболеваний возникают в среднем или пожилом возрасте, предположительно, потому, что существует очень небольшая, но реальная вероятность самопреобразование прионов; совокупная вероятность такого перехода растет с годами, — отмечают исследователи. Вам будет интересно: Могут ли мутации вируса бешенства привести к вспышке «зомби» инфекции? Что произошло во французской лаборатории? Прионные заболевания встречаются очень редко, при этом доступных методов лечения не существует, и люди обычно умирают в течение нескольких месяцев или года с момента появления симптомов, которые обычно включают слабоумие и двигательную дисфункцию. Первые случаи заражения коровьим бешенством были зарегистрированы в 1990-х годах, после употребления в пищу мяса зараженных животных. Что же до наших дней, то первый случай заражения прионами произошел в 2017 году. Лаборантка Эмили Джомейн почувствовала себя плохо в конце 2017 года, а спустя три месяца после постановки диагноза который подтвердился посмертно она умерла.
Эмили было всего 33 года. Эмили Джомен в 2010 году. Именно тогда она подверглась воздействию прионов. Хотя есть вероятность того, что Джомейн заразилась в другом месте, самая большая вероятность на сегодняшний день заключается в том, что она заразилась им во время лабораторной аварии в мае 2010 года — тогда она проколола кожу щипцами, которыми обрабатывали замороженные, зараженные прионами образцы мозговой ткани мышей, генетически сконструированных для разработки человеческих прионов. Французские исследователи сообщили о трагическом случае в прошлом году. Джомейн работала в лаборатории Национального исследовательского института сельского хозяйства, продовольствия и окружающей среды INRAE , когда, предположительно, подверглась воздействию инфекционных агентов.
Однако у этой гипотезы «чисто белковой» гипотезы имеются свои недостатки, в связи с чем появились и альтернативные мнения о сущности прионов. Все перечисленные гипотезы рассматриваются ниже. Первоначально считалось, что эта гипотеза противоречит центральной догме молекулярной биологии , согласно которой нуклеиновые кислоты служат единственным способом передачи наследственной информации, однако в настоящее время считается, что хотя прионы способны к переносу информации без участия нуклеиновых кислот, они неспособны передавать информацию на нуклеиновые кислоты [12]. Доказательства, говорящие в пользу «чисто белковой» гипотезы [51] : прионные заболевания не удалось достоверно связать ни с вирусными, ни с бактериальными , ни с грибковыми возбудителями, хотя у дрожжей Saccharomyces cerevisiae известны нелетальные прионы, например, Sup35p см. Следовательно, репликации приона донора не происходит; в семьях с мутацией гена PrP имеют место наследственные прионные заболевания. У мышей с мутацией этого гена тоже развивается прионное заболевание, несмотря на жёсткий контроль условий содержания, исключающий заражение извне; животные, не имеющие белка PrPC, не подвержены прионным заболеваниям. В 2007 году биохимик Surachai Supattapone и его коллеги из Дартмутского колледжа получили очищенные инфекционные прионы из PrPC, соочищающихся липидов с белком и синтетической полианионной молекулы [54]. Они также показали, что полианионная молекула, потребовавшаяся для образования приона, обладала высоким сродством к PrP и образовывала с ним комплексы. Это дало им основания предположить, что в состав инфекционного приона входит не только белок, но и другие молекулы организма, в том числе липиды и полианионные молекулы [55]. Напротив, в других экспериментах из одного только рекомбинантного PrP удалось получить только слабоинфективные прионы [57] [58]. В 2012 году Supattapone и коллеги выделили мембранный липид фосфатидилэтаноламин как эндогенный кофактор , который способен катализировать формирование большого количества рекомбинантных прионов различных штаммов без участия других молекул [59]. Они также сообщили, что этот кофактор необходим для поддержания инфекционной конформации PrPSc, а также определяет штаммовые свойства инфекционных прионов [60]. Вирусная гипотеза[ править править код ] «Чисто белковая» гипотеза встретила критику со стороны тех, кто считает, что простейшим объяснением прионных заболеваний является их вирусная природа [61]. Более десяти лет невропатолог Йельского университета Лаура Мануелидис англ. Laura Manuelidis пытается доказать, что прионные заболевания вызываются неизвестным медленным вирусом. Вирусная гипотеза утверждает, что ТГЭ вызываются способными к репликации информационными молекулами скорее всего, нуклеиновыми кислотами , связывающимися с PrP. Известны штаммы прионов при ТГЭ, в том числе губчатой энцефалопатии крупного рогатого скота и скрепи, которые характеризуются специфическими биологическими свойствами, что, по мнению сторонников вирусной гипотезы, не объясняется «чисто белковой» гипотезой. Аргументы, говорящие в пользу вирусной гипотезы [51] : вариации между штаммами: прионы различаются по инфективности, инкубационному периоду, симптоматике и скорости развития заболевания, что напоминает различия между вирусами, особенно РНК-содержащими вирусами вирусы, содержащие РНК в качестве единственного наследственного материала ; долгий инкубационный период и быстрое развитие симптомов прионных болезней напоминает лентивирусную инфекцию. Например, схожим образом протекает ВИЧ -индуцированный СПИД ; в некоторых клетках линий, заражённых скрепи или болезнью Крейтцфельдта — Якоба , были найдены вирусоподобные частицы, не состоящие из PrP [63].
Прионные мутации нормального белка могут передаваться по наследству. Основные пути заражения: алиментарный с пищей ; парентеральный с зараженной кровью при медицинских манипуляциях ; вертикальный от матери плоду ; половой от мужчины женщине. Факторы риска Группу высокого риска по заболеваемости составляют врачи хирурги, акушеры-гинекологи, патологоанатомы , сотрудники лабораторной службы, ветеринары, работники мясоперерабатывающей промышленности, повара, потребители инъекционных наркотиков. Факторы риска: употребление в пищу мяса, органов от больных животных; инвазивные манипуляции и операции, в т. Патогенез Изучение патогенеза прионных болезней продолжается. Считается, что в норме прионный протеин содержится в головном мозге, участвует в межнейронной передаче импульса. Предполагают его существенную роль в регуляции возрастных изменений нейроцитов. Во время контакта с патологической формой приона возникает трансформация обычного протеина в измененный белок. Выявляется множество овальных вакуолей серого вещества мозга. Вакуоли обнаруживаются в любом слое церебральной коры, как отдельно, так и в виде групп, разделенных на участки. Иногда вакуоли сливаются в микроцисты более 200 микрон , что значительно искажает цитоархитектонику серого вещества. Кроме коркового слоя, спонгиозные изменения нейропиля и вакуолизация цитоплазмы нейронов наблюдается по ходу всех полей аммоновых рогов, по ходу зубчатой фасции, в области подкорковых ядер, таламусе и коре мозжечка. Классификация Прионные болезни представляют собой группу разнородных по способу заражения и клиническим проявлениям болезней, поэтому общепринятой классификации для них на сегодняшний день не существует. Возможно разделение нозологий по спорадическим, наследственно-сцепленным и инфекционным формам, а также в зависимости от преимущественно поражаемого органа: Спонгиформные трансмиссивные энцефалопатии: болезнь Крейцфельдта-Якоба, куру, фатальная семейная бессонница, синдром Герстманна-Штраусслера-Шейнкера, болезнь Альперса и др. Спонгиформный миозит с прион-ассоциируемыми включениями прогрессирующая болезнь мышечного истощения у пожилых и т. Симптомы прионных болезней Прионные болезни отличаются длительным инкубационным периодом — от момента заражения до первых симптомов проходят десятилетия. Нередко первой при данных состояниях регистрируется прогрессирующая деменция. Пациенты теряют критику к себе, навыки самообслуживания, страдают нарушениями памяти, когнитивных функций, становятся раздражительны, требовательны к окружающим. На поздних стадиях присоединяются симптомы нарушений мочеиспускания, тотальная ригидность мышц. Болезнь Крейцфельдта-Якоба Одним из первых проявлений служит быстро прогрессирующая деменция, период распада личности редко занимает более 2-х лет. Пациенты апатичны, страдают депрессией, головными болями, часто — нарушениями зрения, слуха, бессонницей. Возникают шаткость походки, спастический парез, миоклония. В трети случаев наблюдаются эпилептические приступы. Синдром Альперса Возникает в младенческом возрасте, обычно манифестирует с генерализованных судорожных припадков, задержки психомоторного и физического развития и прогрессирующего слабоумия. Дети с ранней формой патологии рождаются с микроцефалией, деформацией костно-суставной системы, нарушениями внутриутробного развития, низкой массой тела.
Что еще почитать
- Немного информации
- Neurology: Зомби-олени заразили 2 человек смертельной инфекцией
- UfoSpace.net
- Коронавирус грозит человечеству началом пандемии прионных болезней : Общество :
- Cамая страшная болезнь: почему Франция приостановила изучение прионов?
Прионные заболевания человека: симптоматика и перспективы лечения
особым классом инфекционных патогенов, вызывающих болезнь Крейцфельдта. PrPSc форма обнаружена в организме людей и животных, больных прионными заболеваниями – трансмиссивными спонгиоформными (губкообразными) энцефалопатиями. Болезнь Альцгеймера, болезнь Паркинсона, лобно-височная деменция, болезнь Крейтцфельдта-Якоба, амиотрофический боковой склероз вызываются прионами.
Грозит ли болезнь «оленей-зомби» новороссийцам: кто такие прионы
Другие [19] сообщили о случае прионной болезни, болезни Крейтцфельдта-Якоба, первоначально возникшей у человека с COVID-19.” [выделение добавлено]. БКЯ и другие прионные заболевания вызваны деформированной формой особого белка, который естественным образом содержится в мозге и в других органах. Достоверно известно, что прионные заболевания могут наследоваться, возникать спонтанно или развиваться при проникновении прионов извне.
Прионные болезни: виды, симптомы, диагностика
| Глава Минздрава РК Охлопков: Людям угрожают неизлечимые прионные болезни | При этом вариант человеческого прионного заболевания (болезни Крейтцфельдта — Якоба) вызывается прионом, обычно поражающим коров и вызывающим губчатую энцефалопатию. |
| Глава Министерства здравоохранения Карелии предупредил о страшной напасти для человечества | особым классом инфекционных патогенов, вызывающих болезнь Крейцфельдта. |
Загадочные прионы: можно ли справиться с «белками-убийцами»?
Все проявления прионных болезней неуклонно прогрессируют, приводя в конечных стадиях болезни к акинетическому мутизму и коме. Два американских охотника, возможно, стали первыми людьми, которые заразились хронической изнуряющей болезнью — прионным заболеванием оленей — и умерли от нее. Среди наиболее известных прионных заболеваний – болезнь Крейтцфельдта-Якоба более известная как "коровье бешенство". Вообще, добавил Охлопков, все прионные болезни связаны с медленно прогрессирующим поражением мозга.
Прионные болезни
Потом еще несколько, но прионы все еще остаются во многом загадкой. Вместе с MedAboutMe попробуем заглянуть в лаборатории ученых, чтобы понять, что такое прионы и что с ними делать. Немного информации Первыми заговорили о прионах Джон С. Гриффит, математик, и Тиквах Альпер, радиобиолог. Они изучали некую инфекционную частицу, которая оказалась слишком мала для вируса, и слишком устойчива к ионизирующему излучению. Оказалось, что эти частицы представляют собой некий белок, обладающий особенными свойствами.
Белки, как известно, представляют собой цепочку аминокислот, свернутую в трехмерную структуру. Прионный белок свернут неправильно, его структура отличается от нормальной белковой молекулы. Но самое неприятное — прионы умеют «перекручивать» нормальные белки в такие же неправильные структуры, вызывая настоящую цепную реакцию. Эти белковые нити растут в обе стороны, а если их разорвать — каждый кусочек начинает расти с обеих сторон. Никакой собственной информации эти частицы в организм не привносят: просто изменяют структуру присутствующих, естественных, «родных» белков, в результате чего те также становятся инфекционными частицами.
На сегодняшний день известно несколько заболеваний, вызываемых прионами.
Таким образом, предупреждение Министерства здравоохранения Карелии является важным напоминанием о сохраняющейся угрозе, которую представляют прионные заболевания. Риск передачи особенно высок в медицинских учреждениях, где загрязненные хирургические инструменты или медицинские устройства могут передавать прионы от одного пациента к другому. Меры профилактики прионных заболеваний и борьбы с ними включают строгие протоколы стерилизации медицинского оборудования, а также меры по предотвращению потребления зараженных мясных продуктов. Поскольку прионные заболевания являются трансмиссивными, важно выявлять и изолировать инфицированных людей, чтобы предотвратить дальнейшее распространение болезни.
Ранее издание Guardian сообщило, что в Йеллоустонском национальном парке в США распространилась смертельно опасная болезнь хронического изнурения CWD , которую также называют "болезнью зомби оленей". Именно там была обнаружена эта прионная болезнь, истощающая хроническая болезнь оленей, также известная как CWD. Есть данные о том, что прионные заболевания являются антропозаонозными, то есть вероятность передачи этого инфекционного белка от животных к человеку есть.
Благодаря последним исследователи смогли получить некоторые данные и изучить ранее неизвестные детали прионных заболеваний, но только у мышей и хомяков. Микроскопическое изображение синтетических человеческих прионов, накапливающихся в мозге ГМ-мыши В рамках исследования учёные выяснили, что соединение под названием ганглиозид GM1 ganglioside GM1, молекула, регулирующая связь между клетками отвечает за запуск репликации и передачу прионной болезни. По словам авторов работы, это открытие невероятно важно, поскольку теперь специалисты могут начать создавать лекарства, блокирующее эту молекулу. Кроме того, исследователи выяснили, что простое наличие неверно сложенных белков не вызывает тяжёлое прионное заболевание. Результаты работы также показали, что полученные синтетические человеческие прионы являются инфекционными для трансгенных мышей, которые были генетически изменены таким образом, чтобы их организмы создавали некоторые человеческие белки. В двух отдельных экспериментах рекомбинатный человеческий прион привёл к серьёзной неврологической дисфункции у заражённых мышей в среднем спустя 224-459 дней. Впрочем, исследователи пока не могут точно сказать, как именно этот искусственный прион будет влиять на мозг человека. Конечно, медики всё ещё далеки от лечения прионных болезней, но теперь у учёных, по крайней мере, есть план по созданию синтетических человеческих прионов в лаборатории. По мнению Сафара, исследование является переломным моментом. Данное исследование позволит разработать ингибиторы замедлители их репликации и распространения по мозгу.